Biomoleculen

Samenvatting Biomoleculen
1
Biomoleculen
I.
Inleiding
1. Cellen zijn de eenheid van leven
Verschijnsel leven verklaren of oorzaken ervan achterhalen  bestuderen op moleculair
niveau
Leven speelt af op niveau van de cellen  Cellen = eenheid van leven
Alle macroscopische levensprocessen  herleid tot cellulaire processen
CEL = theater waar toneelstuk leven wordt gespeeld
Biomoleculen + precursoren (voorlopers) = figuranten  noodzakelijk deze van nabij te
bekijken en bouw en vorm te
bestuderen in relatie tot hun
functie om idee te krijgen van
hun rol
Fysische + chemische processen bestudeerd  dynamisch aspect van moleculen naar
voren treedt.
2. Samenstelling van de levende fase
Alle organismen  in levende fase  1)reusachtige hoeveelheid water
2)Anorganische bestanddelen organisme = talrijke
zouten
-Komen voor als vrije ionen + spelen rol in
elektrostatisch evenwicht en goede werking
talrijke enzymatische processen
-Onopgeloste zouten vooral fosfaten,
sulfaten en carbonaten van Ca2+  aanwezig
in skelet en spelen belangrijke rol in
stevigheid
van
het
skelet
en
als
mineraalreserven
3)biomoleculen
(proteïnen,
nucleïnezuren,
sacchariden, lipiden) = hoofdbestanddelen van
levende stof
-Eenvoudige kleine moleculen
= monomeren
-Zeer grote reuze moleculen =
macromoleculen
= polymeren van monomeren
Synthese van polymeren = aan elkaar hangen van monomeren en dit door afsplitsen van
een molecule water (dehydratatie) met hulp van enzymen + vergt energie
Afbraak polymeren = hydrolyse waarbij water nodig is voor splitsen in afzonderlijke
monomeren  specifieke enzymen nodig
2
Verschillende monomeren op verschillende wijzen aan elkaar kunnen gebonden worden 
in theorie onbeperkt aantal soorten polymeren
*Voor proteïnen en nucleïnezuren heerst er een enorme verscheidenheid  relatief aandeel
in organisme = vrij constant
*Verscheidenheid in suikers en vetten sterk beperkt  relatief aandeel per organisme sterk
verschillen
Meeste biomoleculen kunnen opgebouwd worden uitgaande van slechts 30tal kleine
precursoren
3. Water: zo algemeen maar toch zeer bijzonder
Vertegenwoordigt 70 tot 90% van de levende stof
Door vormen van maximaal aantal H-bruggen  water sterk gestructureerde vloeistof met
grote stabiliteit + vertoont fysische karakteristieken die sterk verschillen van andere
vloeistoffen





Hoog smelt- en kookpunt
Grote soortelijke warmte
Goed geleidingsvermogen
Grote oppervlaktespanning
Sterk oplossend en ioniserend vermogen
Met deze eigenschappen  enkele bijzondere fysiologische karakteristieken van water
verklaard
-Hoge kookpunt en grote soortelijke warmte  temperatuur lichaam perfect te
regelen
-grote geleidbaarheid  warmte snel afgevoerd van de ene plaats naar de andere
-goed oplosmiddel + ioniserende eigenschappen  talrijke biomoleculen en zouten
in
oplossing

goed
transporteerbaar
II. Biomoleculen: bouw en functie
1. Koolhydraten
Eenvoudige koolhydraten  samengesteld uit C, H en O  komen voor in vaste verhouding
Brutoformule: Cx(H2O)y  naam koolhydraten
Uitzonderingen
1) Rhamnose + desoxyribose = koolhydraten  chemische formule voldoet niet
2) Azijnzuur en melkzuur ≠ koolhydraten
Koolhydraatderivaten  ook N, P en S bevatten
Kunnen bindingen aangaan met andere biomoleculen  glycoproteïnen en glycolipiden
gevormd
3
Tot groep koolhydraten behoren : Suikers, zetmeel, cellulose, dextrines en gommen
Verschillende functies:





Energiebron
C-bron
Structuur en steunfunctie
Herkenningsfunctie
Afgeleiden met bijzondere functie
o Ascorbinezuur
o Inositol
Koolhydraten  kwantitatief meer aangetroffen in planten (75% droge stof)
 structuurfunctie (plant ondersteunen) = cellulose
energiebron = zetmeel
Cellulose = belangrijkste component steunweefsel
Zetmeel = belangrijkste molecule voor opstapeling energie
Koolhydraten = eenvoudige kleine moleculen (monomeren)  goed oplosbaar in water
= grote macromoleculen (polymeren)  niet oplosbaar  geen invloed op
osmotisch
potentiaal van
oplosmiddel
Onderscheidt in functie van grootte : Mono-, di-, oligo- en polysacchariden
1.1.
1.1.1.
Monosacchariden (= enkelvoudige suikers)
Structuur
Monosacchariden = organische verbindingen met een aldehyde of ketongroep + minstens 2
hydroxylgroepen
= polyhydroxyaldehyden of polyhydroxylketonen
Eenvoudigste suikers  3 koolstofatomen
D-glyceraldehyde
L-glyceraldehyde
1,3-dihydroxyaceton
Asymmetrisch koolstofatoom (AKA) = C-atoom verbonden met 4 verschillende groepen
(vb:glyceraldehyde)
 plaats gebonden groepen = zeer belangrijk + niet verwisseld
worden (anders ander molecule)
Van D-glyceraldehyde en 1-3-dihydroxyaceton  alle biologische suikers afgeleid
Aldose of ketose (afhankelijk van aanwezigheid aldehyde of ketonfunctie)
+ subfix ifv aantal C-atomen
4
3C
4C
5C
6C
aldotriose
aldotetrose
aldopentose
aldohexose
ketotriose
ketotetrose
ketopentose
ketohexose
Vb. Afgeleide suikers van D-glyceraldehyde
Nieuw koolstofatoom onder aldehydefunctie toegevoegd  steeds AKA
2 mogelijke moleculen (stereo-isomeren)
1) OH links
2) OH rechts
 allemaal D-suiker  OH op voorlaatste C-atoom aan zelfde zijde OH van AKA
in D-glyceraldehyde
Alle suikers in natuur = D-suikers
Vb:
D- glucose
D-galactose
Voorbeel Ketose : D-fructose
In werkelijkheid  suikers geen rechte moleculen
hexosen bijna ringormig  OH hoogst genummerd AKA zeer
dicht bij aldehyde of ketonfunctie reageren met elkaar 
ringsluiting ontstaat
Vb: D-glucose (aldohexose)
Ring bij D-hexose steeds op dezelfde wijze voorgesteld



Substituenten boven ring in rechte notatie aan linker zijde (en omgekeerd)
C-atoom 6 buiten ring
Door ringsluiting op C-atoom 1 nieuwe hydroxylgroep  plaats in
ringvorm kan verschillend zijn  2 manieren (door draaibaarheid)  Catoom 1 wordt bij ringsluiting AKA  -D-glucose, β-D-glucose ontstaan
5
: OH groep onder ring
Β: OH groep boven ring
In waterige oplossing  3 vormen aanwezig en met elkaar in evenwicht (gaan over in elkaar)
Nieuwe OH groep  vrij reactief + belangrijke rol in aangaan van bindingen bij polymerisatie
OH groep vormt glycosidische binding  glycosidische hydroxylgroep
Bij ketohexose  5-ring gevormd (ketonfunctie op C-atoom 2)
Vb: D-fructose
Ringsluiting met ketonfunctie op C-atoom 2 gevestigd  ontstaan 5-ring met Catoom 1 en 6 buiten ring
Nieuwe glycosidische hydroxylgroep op C-atoom 2  2 stereo-isomeren
1.1.2. Enkele belangrijke monosacchariden
1.1.2.1.
Glucose
= bloedsuiker, druivesuiker,dextrose = meest bekende HEXOSE
= aldose aangetroffen in honing, vruchtensappen, plantensappen, bloed en dierlijke weefsels
-Onmiddellijke energiebron voor energievereisende cellulaire reacties (weefselherstel, …)
Vrijgesteld tijdens energieleverende stofwisselingsprocessen (glycolyse + krebscyclus)
-Normale bloedglucosespiegel volwassene is ongeveer constant  slechts 15min
energiebehoefte + constant houden wordt hormonaal gereguleerd (pancreashormoon
glucagon en insulinge)
-Bouwsteen van ≠ di en polysacchariden + vrijgesteld hieruit door hydrolyse
-Commercieel geproduceerd door hydrolyse maïszetmeel
-Hoofdrol in koolhydraatmetabolisme van het lichaam
1.1.2.2.
Fructose
= levulose, fruitsuiker
=Ketohexose  in vruchtensappen en honing
-Zoetste gekende suiker
-Deel van disaccharide sachharose
-bouwsteen polysacchariden inuline en oligofructose
6
1.1.2.3.
Galactose





1.1.2.4.
Niet aangetroffen als vrij monosaccharide
Gevormd door hydrolyse grotere koolhydraten
Deel van lactose (aangetroffen in melk) en glycolipiden (vetrijke
substanties die voorkomen in hersenen en zenuwstelsel)
Agar-agar = polymeer van galactose
 Verdikkingsmiddel in sauzen en ijscrème
 Bereiding van vaste en semi-vaste voedingsbodems
Johannesbroodpitmeel = polymeer galactose
Pentosen
-bevatten vijf C-atomen
-Vb:



arabinose (hydrolyse van Arabische gom)
Xylose (component van hout, stro, maïskolven, zemelen)
Ribose + deoxyribose (belangrijke rol in metabolisme + onderdelen nuclëinezuren)
1.1.3.
Chemische eigenschappen en afgeleide suikers
Natuurlijke cellulaire processen + labohandelingen  functionele groepen suikermoleculen
wijzigen via





1.1.3.1.
reductie
oxidatie
dehydratatie
ester- en ethervorming
hemi-acetaalvorming
Estervorming
-Biochemie  fosfaatesters koolhydraten belangrijk
Nemen niet deel aan stofwisseling maar veresterd
met fosforzuur
Vb: Verestering glucose tot glucose-1-fosfaat
1.1.3.2.
Reductie
-monosaccharide gereduceerd tot meerwaardig alcohol  aldehyde- of ketonfunctie
omgezet tot alcoholfunctie  suikeralcoholen
-Na reductie  geen aldehyde of ketonfunctie  geen ringsluiting
7
Vb: Sorbitol (suikeralcohol van glucose) +
1.1.3.3.
Mannitol
Oxidatie
-Reducerende suikers = suikers die door aanwezigheid van vrije of potentieel vrije, aldehyde
of ketonfunctie kunnen geoxideerd worden
-oxidatie van alcoholfunctie tot karboxylfunctie (-COOH)  hexuronzuren
Vb:


glucose geoxideerd tot glucuronzuur
galactose geoxideerd tot galakturonzuur  belangrijke component van celwand
(middenlamel)
-Door polymerisatie  grote lineaire makromoleculen  samen met Ca+ en Mg+  pectaten
1.1.3.4.
Aminatie
-Ontstaan Hexosaminen: vervang van hydroxylgroep op C-atoom 2 door een aminofunctie
(NH2)
Vb:


Glucose  glucosamine
Galactose  galactosamine
-Aminofunctie geacetyleerd met azijnzuur  N-acetyl-hexosamine
Ketens van hexosen, hexuronzuren en N-acetyl-glucosamine  komen voor in
oligosacchariden van glycoproteinen en glycolipiden
N-acetyl-glucosamine = belangrijk bestanddeel celwand schimmels en bacteriën
8
1.2.
Disacchariden
1.2.1.
Algemeen
-Glycosidische hydroxylgroep reageert met hydroxylgroep van andere saccharide 
molecule H2O afgesplitst + ontstaan disaccharide
-ontstane binding = glycosidische binding + zeer stabiel  reageert niet met basen
enkel zuren of specifieke enzymes in staat deze binding te breken  ontstaan
monosacchariden
1.2.2. Enkele voorbeelden
1.2.2.1.
Maltose
= moutsuiker
=disaccharide bestaande uit 2 glucosemoleculen
-Ontstaan door onvolledige hydrolyse van
zetmeel, glycogeen of dextrines
-geproduceerd door kiemend graan onder
welbepaalde gecontroleerde condities te brengen
-glycosidische binding in maltose  tss C-atoom
1 glucosemolecule in vorm en C-atoom 4 van
andere glucose eenheid  -1-4-glycosidische
binding
1.2.2.2.
Lactose
= melksuiker (aangetroffen in melk zoogdieren)
-synthese in melkklieren vanuit glucose en galactose
gereguleerd door hormonen geproduceerd na het
baren
-kleurloos poeder + smaakloos
-gevormd door condensatiereactie tss glucose en
galactose (binding tss C-atoom 1 galactose in βvorm
en C-atoom 4 glucose β-1-4 glycosidische binding
9
1.2.2.3.
Cellobiose
= hydrolyseproduct van cellulose (hoofdcomponent ui
celwand plantaardige cellen
-2 moleculen D-glucose
-1ste glucose via β-glycosidische binding verbonden met
C-atoom 4 2de glucose molecule  β-1-4 glycosidische
binding
1.2.2.4.
Saccharose of Sucrose
= tafelsuiker, bietsuiker of rietsuiker
-aangetroffen in vruchtensap, groenten en honing
-commercieel geproduceerd uit suikerriet of biet
(keukensuiker)
-bestaat uit -D-glucose en β-D-fructose
-beide glucosidische hydroxylfuncties betrokken bij
glycosidische binding  verdere polymerisatie niet
mogelijk  -β-glycosidische binding
-gehydrolyseerd door zuren of enzymes aangetroffen in
darmen en gist  levert mengsel van fructose en glucose
= invertsuiker
door aanwezigheid van fructose zoeter dan
oorspronkelijk sucrose
Mono- en disacchariden zijn relatief kleine moleculen met hydrofiel karakter + goed
oplosbaar in water
1.3.
1.3.1.
Oligo- en polysacchariden
Algemeen
In levende natuur  meeste koolhydraten = polysacchariden
Polysacchariden = polymeren van veel monosacchariden gekoppeld door glycosidische
bindingen
Algemene structuurformule = [C6H10O5]n
Theorie
Polysacchariden > 10 monomeren
Oligosacchariden < 10 monomeren
Praktijk
Scheiding gebaseerd op oplosbaarheid van koolhydraten in waterige ethanoloplossing
(80vol%)
Alcoholoplosbaarheid niet alleen afhankelijk van polymerisatiegraad ook van
moleculaire structuur
Vb: sterk vertakte koolhydraten  met polymerisatiegraad aanzienlijk groter dan 10 nog
oplosbaar in 80% ethanol
10
-scheiding gebeurt empirisch + geen exacte scheiding enkel en alleen gebaseerd op
polymerisatiegraad
-Oligosacchariden  dikwijls = kleine suikers covalent verbonden aan eiwitten of lipiden
 belangrijke rol in herkenningsmechanisme
-Polysacchariden = niet zoet + geen reducerend vermogen
belangrijke rol als reservevoedsel of als steunvezels in weefsels van
organismen
1.3.2.
Structuur en kenmerken van polysacchariden
Op basis van structuur  polysacchariden onderverdeeld in
HOMOPOLYMEREN
-1 soort monosacchariden
-vb: zetmeel cellulose
Glycogen
HETEROPOLYMEREN
-verschillende monosacchariden
-onderverdeeld in
-heteropolymeren
met
periodiek
voorkomende
monosacchariden
-heteropolymeren met niet
periodiek
voorkomende
monosacchariden
Meestal segmenten met periodiek terugkomende suikers afgewisseld met niet periodieke
segmenten  gelvorming
Vb: pectine, chitine, alginaat, carragenaat
Op basis van ruimtelijke structuur  polysacchariden onderverdeeld in
LINEAIRE
-vb: cellulose, amylose
-onoplosbaar in water
-ideaal voor vormen van
interacties tussen ketens
-ontstaan geordende
structuren die gedeeltelijk
kristalijne zones vormen
VERTAKTE
-vb: amylopectine, glycogeen
-beter oplosbaar in water
-makkelijker te rehydrateren
na drogen
-lagere viscositeit
Viscositeit = weerstand tegen stromen
Viscositeit polysaccharide = functie effectief volume macromolecule
=volume van een bol met als diameter
de langste lineaire extensie
Hoe groter de diameter hoe groter de viscositeit
1.3.3. Voorbeelden van homopolysacchariden
1.3.3.1.
Zetmeel
= stapelingsvorm van glucose in plantencellen
-aangetroffen onder de vorm van korrels in bladeren wortels en zaden
-sfero-kristallijne structuren
-amylose-kern met amylopectine-omhulsel
11
-onoplosbaar in water  toch mengen met water  noodzakelijk buitenste laag te breken
door warmte  ontstaan colloïdaal mengsel waarvan dichtheid toeneemt
(verdikkingsmiddel)
-natuurlijk zetmeel = mengsel van 2 types polysacchariden: amylose + amylopectine
Amylopectine
= sterk vertakt glucosepolymeer
-lineaire deel = glucosemoleculen via -1-4glycosidische binding met elkaar gelinkt
-vertakking op elke 20 tot 24 glucose-eenheden 
resultaat van -1-6 glycosidische binding tss
glucose-eenheden
-beter oplosbaar in water
-toename viscositeit van een oplossing
Amylose
=kleiner, lineair polysaccharide
-glucose-eenheden
verbonden
via
-1-4glycosidische bindingen  lineaire spiraalvormig
gewonden keten met 6 glucosemoleculen per
winding
-afgebroken door enzyme -amylase  verbreekt -1-4-glycosidische bindingen
-lange amyloseketen neemt meer ruimte in beslag dan vertakte amylopectinemolecule
langgerekte structuur maakt verbindingen met andere moleculen waarschijnlijker 
amylose = effectiever bindmiddel dan amylopectine
1.3.3.2.
Dextrines
= korte polysaccharides
-gevormd door gedeeltelijke hydrolyse van zetmeel door zuren,
enzymes of droge hitte
-kleverig wanneer ze nat worden  gebruikt als kleefmiddel op
postzegels, enveloppen en behangerslijm
1.3.3.3.
Glycogeen
= sterk vertakte molecule + stapelingsvorm glucose in
dierlijke cellen
-structuur = structuur van amylopectine
--1-6-glycosidische bindingen komen frequenter voor
dan in amylopectine (8 à 12 eenheden)
-vermogen van lichaam om uit glycogeen glucose te
vormen en omgekeerd = enorm belangrijk  glucose =
belangrijkste energiebron voor alle cellen
-grote vertakte glycogeenmolecule = uitstekend geschikt voor stockage  kan celmembraan
niet passeren
12
1.3.3.4.
Cellulose
= glucosepolymeer geproduceerd door planten
=steunstof
in
wand
van
plantencellenhoofdbestanddeel in hout, katoen, vlas,
papier, karton
-hangen via β-1-4-glycosidische bindingen aan elkaar
-vormen lange lineaire ketens  goed stapelbaar
- β-1-4 binding afgebroken door enzym emulsine (niet
bij hogere dieren)
-Cellulose dat wij eten  spijsverteringsstelsel onverteerd passeren  zorgt voor
noodzakelijke ruwe vezels in dikke darm
-Sommige micro-organismen kunnen cellulose wel verteren
Zetmeel + cellulose  beide opgebouwd uit uitsluitend glucosemoleculen
 beide stoffen niet afbreekbaar door hetzelfde enzym
amylase herkent alleen -bindingen
cellulose herkent alleen β-bindingen
-Cellulosebelangrijkste structureel onderdeel van planten waarvan cellen deze component
vrijstellen om buitenste celwand te vormen
-Cellulosemolecullen = onoplosbaar in water  grootte en structuur
-Stevigheid en rigiditeit die cellulose aan plant geeft = resultaat van H-bruggen tussen
parallel gerangschikte celluloseketens
Opmerking: zowel zetmeel; glycogeen als cellulose  uitsluitend opgebouwd uit
glucosemoleculen.
Verschil: In zetmeel en glycogeen verbonden door -glycosidische bindingen
In cellulose verbonden door β-bindingen
Dit veroorzaakt totaal andere structuur  macromoleculen geschikt voor totaal
uiteenlopende functies
1.3.3.5.
Inuline
= polymeer van fructosemoleculen
-door sommige planten geproduceerd als reservestof + gewonnen in
vorm van een mengsel van fructoseketens (2-60 fructose eenheden)
-mbv bacteriële enzymen  ketens afgebroken worden tot fructose
 als alternatieve zoetstof gebruikt
-goed oplosbaar + aangename zoete smaak
-door specifieke bindingen  onverteerbaar  voedingsvezels
-talrijke
positieve
eigenschappen
(goed
oplosbaar,
lage
cariogeniteit…)  veel toepassingen in voedingsindustrie
1.3.3.6.
Chitine
= polymeer van N-acetyl-D-glucosamine
-aangetroffen in celwand schimmels + exoskelet
crustacea en insecta
geïnpregneerd met CaCO3
13
1.3.4. Voorbeelden van heteropolysacchariden
1.3.4.1.
Pectine
-groep van polysacchariden
-oplosbaar in warm water
-aangetroffen in primaire celwand
-lineaire ketens van D-galacturonzuur  binnen
ketens nog ander suikers aanwezig
-Vertakt
1.3.4.2.
Hemicellulose
-groep zeer heterogene polysacchariden
-belangrijke polysacchariden in celwand
-in basisch midden oplosbaar
-Ketens met D-glucose, D-galactose, D-mannose,
D-xylose en L-arabinose  verschillende manieren
aan elkaar verbonden
-Vb: grassen  hemicellulosen die bestaan uit
hoofdketens
van
xylanvertonen
zijketens
bestaande
uit
methylglucuronzuur,
glucose,
galactose en arabinose
1.4.
Suikers en smaak
Aantal mono- en disacchariden  zoete smaak  waargenomen met punt tong
Waarnemen smaak gebeurt door vrije zenuwuiteinden gelegen in onze smaakpapillen  zijn
voorzien van receptoren
Receptoren = eiwitten die bepaalde structuren kunnen herkennen en binden  ontstaan
signaal  via zenuwcel doorgegeven aan hersenen
Binden aan receptor  volgens principes van chemisch evenwicht
veel stof  veel receptoren binden met stof  veel
signalen
weinig stof  receptoren binden niet met stof  geen
signaal
Alle zoetstoffen  1zelfde gedeelte aan molecule = structuur die herkend wordt doro
receptor
Zoet  structuur = glucofoor  door 2 H-bruggen gebonden aan receptor
 hoe beter de vorm glucofoor beantwoord aan vorm receptor
 hoe sneller en gemakkelijker zoetstof herkend + binden aan
receptor
Zoetkracht stof uitgedrukt t.o.v. sucrose
-Stof met zoetkracht n smaak n maal verdund even zoet als standaardoplossing
sucrose
-stof met n<1 = minder zoet dan sucrose
Mono- en disacchariden = energierijke verbindingen  andere zoetstoffen toegevoegd aan
voedingswaren  van biologische of synthetische oorsprong  caloriearm (veel zoeter)
Vb: sorbitol en xylitol: slecht opneembaar in de darm  caloriearm
In kauwgom en dieëten voor diabetespatiënten
Kunstmatige zoetstoffen (cyclamaat + saccharine)  jaren 60 veel gebruikt  omwille van
gezondheidsredenen gebruik sterk afgenomen
14
Aspartaam = Nu veel gebruikte zoetstof
=verbinding van aminozuren asparaginezuur en fenylalanine
-Nadeel = vrij onstabiele stof = kan niet tegen warmte  vrij snel na productie
geconsumeerd + niet gebruikt in banket of warme gerechten
Binnen groep van stropen  HFCS = meest verkochte product
= high fructose corn syrup
-geproduceerd uit maïszetmeel  na hydrolyse ontstane
glucose enzymatisch omgezet tot zoetere fructose dmv
enzym glucose-isomerase
Wortels cichorei  inuline geraffineerd = polymeer van fructose
enzymatisch afgebroken tot fructose  zoetstof bekomen die
zoeter
en
caloriearmer is dan
saccharose
Thaumatine = plantaardige oorsprong
Vandaag geproduceerd door gisten die genetisch gemodificeerd werden met
plantaardige gen voor thaumatine
Suikers en gezondheid
-consumeren van veel suikers  geen nadeel op directe gezondheid
-algemeen aanbevolen matig te zijn met suikers omdat:



Bevorderen tandbederf
Opname veel calorieën
Consumeren van veel zoetwaren als tussendoortje gaat ten koste
van producten met weinig calorieën en veel vitaminen en mineralen
2. Lipiden
= zeer heterogene groep van lange koolwaterstofverbindingen die onoplosbaar zijn in water
maar goed oplosbaar in organische oplosmiddelen (aceton, chloroform, ether, ethanol, …)
= apolaire of hydrofobe moleculen
Onderscheiden 3tal belangrijke groepen
Vetten/triglyceriden
fosfolipiden
steroïden/sterolen
Wassen + aantal pigmenten  lipiden
4 belangrijke biologische functies
1.
2.
3.
4.
Deel van het celmembraan en oppervlakkige beschermingslagen
Vormen energiereserve
Voorlopers van hormonen, vitaminen of andere regelmoleculen
Galzouten helpen bij vertering van andere lipiden
2.1.
Glyceriden
Glyceriden  gevormd door dehydratatiereactie
glycerolmolecule en 1, 2 of 3 vetzuren
tussen
hydroxylgroepen
van
15
2.1.1.
Vetzuren
Vetzuren  belangrijk onderdeel glyceriden + bepalen vet-karakter
 lange onvertakte C-ketens met even aantal C-atomen en met aan 1 uiteinde een
zuurfunctie (-COOH)
 ingedeeld op basis van ketenlengte of verzadigingsgraad keten
Naargelang ketenlengte



Korte ketenvetzuren (2-4 C-atomen)
Middellange ketenvetzuren (6-14 C-atomen)
Lange ketenvetzuren (>16 C-atomen)
Naargelang vezadigingsgraad


Verzadigde vetzuren = alle C-atomen (behalve carboxylgroep) zijn bezet met Hatomen  geen dubbele bindingen tussen C-atomen
Onverzadigde vetzuren =1 of meerdere dubbele bindingen tussen C-atomen  per
dubbele binding ontbreken 2 H-atomen  naargelang aantal dubbele bindingen
onderscheid tussen mono- en polyonverzadigde vetzuren
 Mono-onverzadigde vetzuren : 1 dubbele binding
 Polyonverzadigde vetzuren : meer dan 1 dubbele binding
Binnen onverzadigde vetzuren  cis- en transvormen onderscheiden
2.1.1.1.
Naamgeving vetzuren
Vetzuren  systematische naam, triviale naam of afkorting
Systematische naam  afgeleid van naam van koolwaterstofmolecule met = aantal Catomen met achtervoegsel –zuur


Onverzadigde vetzuren  aantal dubbele bindingen, plaats dubbele binding en Cisof transvorm weergegeven  plaats 1ste dubbele binding  tellen vanaf –COOH
groep + C-atomen 2 en 3 enz aangeduid met ,β enz. Methylkoolstofatoom (einde
keten) = OMEGA C-atoom
Voedingsindustrie  2de werkwijze gehanteerd = ώ-systeem  positie eerste
dubbele binding geteld vanaf CH3 groep
Bij vetzuren  lange C-ketens geen geladen of partieel geladen groeppen  hydrofoob
Vanaf 10 C-atomen  onoplosbaar in water  neiging zich te associëren tot aggregaten
Naargelang ketens langer worden  aggregatie vaster  vetzuren hoger smeltpunt
Transvetzuren  van nature voor in melk en vlees van herkauwers
Rumen herkauwers  bacteriën uit poly-onverzadigde vetzuren
via biohydrogenatie  transvetzuren vormen
 ontstaan tijdens industriële verwerkingsprocessen van plantaardige oliën +
tijdens braden en frituren
Gehydrogeneerde vetten  minder gevoelig voor oxidatie  bederf door ranzigheid beperkt
Partieel gehydrogeneerde vetten  verwerkt in frituurvetten en margarines  transport van
vetten vereenvoudigd
16
In ons lichaam  verzadigde vetzuren geproduceerd + onverzadigde vetzuren met 1
dubbele binding
 geen linolzuur of linoleenzuur aangemaakt  essentiële vetzuren 
ontbreken in voeding kinderen  leidt tot gewichtsverlies en eczeem
Arachidonzuur = essentieel vetzuur  aangetoond dat dieren arachidonzuur kunnen
synthetiseren vanuit linoleenzuur  niet in voldoende mate om in
dagelijkse behoefte te voorzien
Linolzuur, linoleenzuur, arachidonzuur  door lichaam gebruikt voor synthese van
prostaglandines  componenten die in
meeste weefsels aangetroffen worden + brede
waaier van fysiologische effecten
2.1.2. Vetten en oliën (triglyceriden)
2.1.2.1.
Structuur
Glyceriden = lipiden waarbij 3-waardig
alcohol, glycerol, veresterd is met
willekeurig vetzuur
Ester = verbinding tussen zuurgroep (-COOH) en alcoholgroep  water afgesplitst
3 alcoholfuncties veresterd = TRIGLYCERIDEN = chemische naam voor vet
Kwaliteit + eigenschappen triglyceriden  bepaald door verschillende vetzuren waaruit
opgebouwd
Glycerol slechts met 2 of 1 vetzuur veresterd  diglyceriden of monoglyceriden
Biologische vetstoffen = willekeurige mengsels van verschillende triglyceriden
 belangrijkste vorm van vetvoorraden in planten en vetweefsel of
vetcellen van dieren
Triglyceriden + derivaten  van zeer groot commercieel belang in productie van zepen,
vernissen, oliekleding, linoleum, drukinkt, zalven en crèmes
2.1.2.2.
Eigenschappen
Smeltpunt
Smeltpunt  bepaald door ketenlengte en aantal dubbele bindingen in vetzuurresten
Triglyceriden  hoofdzakelijk korte of onverzadigde vetzuren  laag smeltpunt
Hoog smeltpunt  triglyceriden die bestaan uit verzadigde vetzuren
Het joodadditiegetal of joodgetal
Onverzadigde vetten  I2 geaddeerd op dubbele binding(en)
Aantal gram I2 dat kan binden met 100g vetstof = joodadditiegetal
 zo aantal dubbele bindingen in vetzuurrest bepalen
Algemeen  vetten = joodadditiegetal < 70; oliën = joodadditiegetal > 70
17
Hydrogenatie
Oliën  omgezet in vaste vetten door HYDROGENATIE = additie van diatomair H-molecule
(H2) aan dubbele binding in
aanwezigheid
van
een
katalysator
Vb: plantaardige margarines  gedeeltelijke hydrogenatie soja- of maïsolie
Natuurlijke plantaardige oliën  alleen cis-isomeren
hydrogenatieproces  mengsel van cis- en trans-isomeren
van
vetzuren

tijdens
Ranzig worden
Vetten + oliën  ontwikkelen onaangename geur en smaak  ranzig  2 oorzaken
1. Hydrolyse
2. Oxidatie
Vb: Boter  te lang op kamertemperatuur  ranzig  vet in boter hydrolyseert versneld
door enzymes van microörganismen uit de lucht  levert boterzuur
Zuurstof in lucht  onverzadigde vetzuurresten oxideren  ontstaan vluchtige, korte keten
aldehyden of zuren  slechte geur en smaak veroorzaken
(vertraagd door anti-oxidantia)
Hydrolyse
Hydrolyse vetten  optreden onder invloed van zeer hoge temperaturen, anorganische
zuren of specifieke enzymes  levert glycerol en 3 vrije vetzuren
Verzeping
Hydrolyse uitgevoerd in aanwezigheid van
sterke
base
(natriumhydroxide/
kaliumhydroxide)  glycerol en natrium- of
kaliumzouten van vetzuren gevormd.
Verzepingsgetal  gedefinieerd als aantal mg KOH die nodig is om 1g vet te verzepen =
omzetten naar glycerol en zouten van vetzuren
Zulke zouten = zepen
Harde zeep  bevat veel groter aantal verzadigde vetzuren dan vloeibaar zeep
Detergenten
= stoffen die oppervlaktespanning van water verlagenWater  slecht reinigingsmiddel voor
vet en olie  watermoleculen sterk polair  blijven aan elkaar vastzitten dan dat ze apolaire
gebied binnendringen en vet oplossen
Zeep  vergroot zuiverende werking van water zeer sterk  vormt micellen in water
18
Zeepmolecule  2 delen


Apolaire staart: gevormd door koolwaterstofketen
Polaire kop: gevormd door carboxylgroep
Micellen ontstaan doordat hydrofobe (apolaire) delen zich
naar elkaar richten verminderen oppervlaktespanning water
 vetdeeltjes gemakkelijk opgenomen + oplossen binnen
micellen
Zo verdeelt zeep het apolaire vet in kleine colloïdale druppels  vet geëmulgeerd
2.1.3. Fosfoglyceriden
2.1.3.1.
Bouw
Fosfoglyceriden  glycerol maar 2 maal veresterd met vetzuur  3de OH-groep gebruikt
voor verestering met fosforzuur
-Polaire kop apolaire staart
Fosforzuur opnieuw veresterd met stikstof bevattend alcohol  geeft fosfatidyl-X
2.1.3.2.
Eigenschappen
Amfiphatisch karakter  apolair gedeelte (vetzuurketen) en polair gedeelte (fosfaat veresterd
met alcohol)
in water  richten zich met de polaire groepen naar water en apolaire groepen
naar elkaar
Hydrofobe interacties  houden moleculen bij elkaar  in water ontstaan 3 verschillende
structuren



Micellen
Liposomen
Monolayers
In celmembranen  fosfolipiden vormen bilayer
Belangrijk voor transport van vetten in ons lichaam
Vb:
Lecithine of fosfatidylcholine  belangrijke rol in vetmetabollisme van lever  transport van
vetten van
ene deel van
het lichaam
naar andere
= anorganische fosfaatbron tijdens weefselvorming + uitstekende emulgator
door micelvorming.
Fosfatidylcholine  commercieel gebruikt als emulgator in producten.
2.2.
Sfingolipiden
Sfingolipiden = fosfolipiden waarbij het alcohol = sfingosine ipv glycerol
Meest voorkomende  sfingomyeline
Aangetroffen in membranen van hersencellen, zenuwweefsel + belangrijk onderdeel van
myelinehuls (beschermende laag rond zenuwen)
19
2.3.
Wassen
Wassen = esters van lange-keten vetzuren en lange-keten alcoholen
 onoplosbaar in water, flexibel, niet reactief  uitstekende deklagen die
bescherming biedt tegen uitdroging
 aangetroffen in beschermende laag van huid, vacht, veren, bladeren, fruit
Commercieel geproduceerde wassen gebruikt in cosmetica, vloerwas, meubel en autopolish,
zalven, crèmes
2.4.
Sterolen en steroïden
Steroïden en sterolen  algemeen dezelfde basisbouw  4
koolwaterstofringen (drie 6-ringen en een 5-ring)
Bezit basisskelet een hydroxylgroep  sterolen
Bezit basisskelet een carbonylgroep (C=O)  steroïden
Belangrijkste sterol = Cholesterol  belangrijke component in
membranen van dierlijke cellen  nestelen zich tussen
fosfolipiden  hydroxylgroep (polair) richt zich naar water
Of nestelen zich tussen fosforgroepen van fosfolipiden in
membraan
Hydroxylgroep van cholesterol  veresterd  ontstaan stabiele cholesterol-ester  zo
cholesterol aanwezig binnen Low-Density-Lipoproteinen  vervoerd in bloed
Cholesterol  gesynthetiseerd uit acetyl-CoA door dierlijke cellen + vormt onderdeel van
alle celmembranen
Lever  belangrijke rol in cholesterolbalans van het lichaam
Cholesterol = belangrijke vertrekstof voor synthese van
andere steroïden en sterolen of afgeleiden (galzuur, geslachtshormonen, aantal
bijnierhormonen + andere stoffen uit bijnier, drugs en vitaminen)
Steroïde hormonen  niet afgebroken tijdens spijsvertering maar wel opgenomen in
bloedbaan  vervoerd naar alle cellen
Groot gevaar dat via voeding (analogie dierlijke steroïden met menselijke steroïde
hormonen)  steroïde hormonen ons lichaam binnentreden  functioneren met nadelige
gevolgen
20
Door bestraling met UV  cholesterol in onze huid omgezet tot vitamine D3
2.5.
Enkele andere vetten
Vetten = zeer heterogene groep van verbindingen
2.5.1.
Terpenen en terpenoïden
Terpenen = groep van zeer complexe vetten  voorlopers vitaminen A, D, E, K en coenzyme Q
Verklaart vet oplosbaar zijn van deze verbindingen
=polymerisatieprodyct van isopreen: 2-methyl 1,-3-butadiëen (C5H8)
2.5.1.1.
Rubber
Rubber = zeer groot polymerisatieproduct van isopreen  aanwezig als gesuspendeerde
deeltjes in melksap of latex van de hevea-boom
2.5.1.2.
Carotenoïden
Carotenoïden = -, β-, γ- carotenen + lycopeen
β-caroteen = rood-oranje kleurstof in wortelen  voorloper vitamine A1 (ontstaat door
splitsen)
2.5.1.3.
Mengsels
Etherische oliën  vloeibare mengsels van terpenen met vluchtige stoffen (alcoholen,
aldehyden, ketonen) vb: Kamfer, menthol
Balsems + harsen  harde mengsels met terpenen
2.5.2.
Prostaglandines
Prostaglandines = groep van componenten die wat hun
fysiologische effecten betreft gelijken op
hormonen  chemisch gezien totaal
verschillend
 biologisch zeer actieve vetten
 bevatten 20 C-atomen + in celmembraan
gesynthetiseerd vanuit onverzadigde vetzuren
 Basisstructuur = prostaanzuur
21
Wijze waarop prostaglandines hun functies uitoefenen  onvoldoende bekend
-Betrokken bij groot aantal activiteiten
Vb: Vaatverwijdend effect + gebruikt bij behandeling van astma (bronchodilatator)
-Zeer actief
-voorkomen en genezen maag- en darm zweren  door remmende werking op
maagsapsecretie
-spelen rol in pijngewaarwording, ontstaan koorts + ontstekingsreacties
3. Proteïnen (eiwitten)
3.1.
Inleiding
Proteïnen = grote polymeren van aminozuren
-Bevatten ook zwavel, sommige bevatten ijzer, zink, koper
= uiterst belangrijke biologische macromoleculen  molecuulmassa bedraagt
verscheidene mijloenen
dalton
= meest complexe en gevarieerde groep van moleculen die in levende organismen
worden aangetroffen
 komen voor in alle cellen + biologisch belang niet onderschatten
= werkende moleculen van de cel  katalyseren chemische reacties + zorgen
voor
structuur
en
stevigheid
+
hoofdbestanddeel spieren (instaan contractie
en beweging) + contoleren permeabiliteit
membranen
+
regelen
fysiologische
processen + concentratie van noodzakelijke
metabolieten
herkennen en binden niet-covalent andere biomoleculen + zorgen voor werking
van genen + sommige hebben beschermende functie
ook giftige eigenschappen
Ongelofelijke verscheidenheid  uitgevoerd door moleculen die zelf maar gesynthetiseerd
zijn m.b.v. 20 verschillende soorten AZ
Bestaan eiwitten uitsluitend uit AZ  holoproteïnen
Bestaan eiwitten uit aminozuren en andere chemische verbindingen  heteroproteïnen
2de indeling  gebaseerd op fysische eigenschappen


Globulaire eiwitten  bolvormig en oplosbaar in water, fragiel + actieve
functie  voornamelijk werkende moleculen
Kunnen niet doorheen semi-permeabel membraan
Vezelvormige
eiwitten

onoplosbaar
in
water
+
structurele/beschermende functie  zowel in als tussen de cellen.
AZ ook belangrijke bron van C, N, S
3.2.
3.2.1.
Aminozuren
Structuur
AZ = organische zuren die aminogroep (-NH2) bevatten
Natuurlijke AZ  aminogroep op hetzelfde C-atoom als zuurgroep (-C-atoom)  3de
valentie-elektron -C-atoom gebruikt voor binding van Hatoom + 4de voor binding met restgroep
22
Bepaalt welk AZ het is
-C-atoom  bezet met 4 verschillende groepen  asymmetrisch (AKA)
Voor ieder AZ  2 vormen  D- en L- vorm  spiegelbeeld van elkaar
In D-vorm  aminogroep aan rechterkant
In L-vorm  aminogroep aan linkerkant
Alle AZ aangetroffen in eiwitten  L-vorm
D-vorm  in natuur aangetroffen  isomeren nooit voor in eiwitten
Carboxylfunctie = zuur, aminogroep = base  bij normale pH deze 2 functies geïoniseerd
AZ onderverdeeld in functie van eigenschappen restgroep


Hydrofobe restgroep
Polaire maar niet geladen restgroep

Polair geladen restgroep
In functie van restgroep  AZ bepaalde interacties aangaan met andere groepen
3.2.2.
Essentiële aminozuren
Lichaam  10 van de 20 AZ aangetroffen in eiwitten zelf synthetiseren
Andere 10 = essentiële AZ  niet altijd in voldoende mate aangemaakt  moeten aanwezig
zijn in voeding  8 vd 10 AZ noodzakelijk gedurende het ganse leven, 2 vereist in voeding
van kinderen tijdens periodes van snelle groei
3.2.3. Eigenschappen van aminozuren
3.2.3.1.
Zuur-base eigenschappen
In vele gevallen  eiwitten gezien als veelvoud van aminozuren  kennis zuur-base
eigenschappen grote hulp in begrijpen van sommige eigenschappen van eiwitten
AZ  zowel zure groep als basische groep
In water  AZ zich gedragen als zuren en als basen = amfoteren
23
AZ  oplosbaar in water + zeer hoog smeltpunt  komen niet als ongeladen moleculen voor
maar wel onder de vorm van sterk polair zwitterion of dipolair ion
Gervormd doordat zure carboxylgroep een
proton afstaat aan de basische aminogroep
Structuur AZ  ongeladen vorm geschreven  meestal aangetroffen als dipolair ion
3.2.3.2.
Iso-elektrisch punt
Voor elk AZ en eiwit  specifieke pH waarbij deze moleculen elektrisch neutraal zijn 
migreren niet in elektrisch veld
Deze pH = iso-elektrisch punt  symbool = pI
Als pH meer basisch is dan iso-elektrisch punt  draagt AZ netto-positieve lading
Sommige AZ  ioniseerbare restgroep  ieder aminozuur + eiwit heeft specifiek isoelektrisch punt
3.2.3.3.
Bufferende eigenschappen
AZ  zowel zure als basische eigenschappen  vormen efficiënte buffers in waterige
oplossing
Bufferend vermogen eiwitten  gevolg van aanwezigheid van zure en basische restgroepen
3.3.
De peptidebinding
AZ  aan elkaar binden tot korte ketens =
oligopeptide
 aan elkaar binden tot lange ketens =
polypeptide
Polymerisatie gebeurt door peptidebinding  2 AZ
met elkaar reageren door afsplitsen van water
Binding tussen aminogroepen en carboxylgroep van
-C-atoom  zo meer AZ aan elkaar gebonden 
ontstaan keten
Keten  vertoont oriëntatie  ene uiteinde voorzien
van aminogroep (NH2) andere uiteinde zuurgroep
(COOH)
Molecule volledig gestrekt  zigzagvorm  -Catoom vormt knikpunten binnen keten en de Rest
groepen
Structuur polypeptide  zelden rechte keten 
rond -C-atoom bestaat vrije draaibaarheid
3.4.
De structuur van een polypetide
4 verschillende niveaus
24
3.4.1.
Primaire structuur
= lineaire opeenvolging (sequentie) van AZ in een keten + covalente bindingen (vb: -S-S
bindingen (zwavelbruggen)) tussen ketens
1ste eiwit waarvoor primaire structuur achterhaald werd = insuline
3.4.1.1.
Zwavel- of disulfiet-bruggen
2 cysteïne restgroepen (-SH) elkaar voldoende naderen  door oxydatie  2H-atomen
afgestaan  ontstaan covalente binding tussen beide zwavelatomen = -S-S-brugen
Bepaalde omstandigheden  binding door reductie terug verbroken
Geen enzymatische reactie
-S-S-bindingen  belangrijke kracht die vorm van een proteïne bepalen  stabiliseren sterk
de conformatie van het proteïne
Vb: Insuline  klein eiwit bestaande uit 2 polypeptiden
A- keten en B-keten met 21 en 30 AZ
 1 S-S-brug verbindt 2 cysteine restgroepen van A-keten en 2 andere S-Sbruggen verbinden beide ketens
3.4.2.
Secundaire structuur
= regelmatig terugkerende structuren in 1 keten of tussen ketens
Regelmatig driedimensionale structuur  gevolg van H-bruggen die gevormd worden tussen
–N-H en –C=O groepen gemeenschappelijke delen v.d. AZ
3.4.3.
Tertiaire structuur
= uiteindelijke en globale driedimensionale structuur van een keten
Niet alleen waterstofbruggen –N-H en –O=C vd gemeenschappelijke delen spelen een
belangrijke rol  voornamelijk de interacties die aangegaan worden door de restgroepen 
zorgen voor stabilisatie van de structuur
Deze interacties zijn in functie van de aanwezige aminozuren  volgorde AZ bepaalt de
driedimensionale structuur.
Veranderen 1 AZ in eiwit  beperkte verandering van vorm tot gevolg  kan ernstige
gevolgen hebben
3.4.4.
Quaternaire structuur
= interacties die verschillende polypeptide ketens (sub-units) bij elkaar houden
3.5.
Beschrijving van enkele structuren en de interacties die deze bepalen
3.5.1.
Globulaire en fibreuze proteïnen
Eiwitten zijn geplooid tot compacte sferische of ellipsoïde vormen = Globulaire proteïnen
25
Sommige draadvormige structuur aannemen = fibreuze of vezelproteïnen
3.5.2. Vezelige proteïnen
3.5.2.1.
Vezels met een uitgesproken -helix structuur
Delen polypeptideketen, soms hele ketens  rechtsdraaiende spiraal vormen  per winding
3 tot 6 AZ = -helix structuur
 gestabiliseerd doordat iedere (-C=O) van een peptidebinding zich
op ideale afstand van een –N-H bevindt van een andere
peptidebinding  vormt H-brug  -helix gestabiliseerd door max
aantal H-bruggen tussen AZ
Restgroepen zijn naar buiten gericht  maximaal van elkaar weggericht
Zorgen voor interacties met de omgeving
Interacties tss verschillende helixen en/of verschillende delen van een geplooide helix 
hydrofobe interacties of S-S-bruggen
In contact met water  hydrofiele interacties
Ketens = rekbaar  slechts enkele H-bruggen moeten verbroken worden om de lengte te
wijzigen
Na verstoring  molecule naar oorspronkelijke vorm terugkeren  structuren = elastisch
Vb: Keratine  vertoont -helix structuur
 3 -helixen tot protofibril in elkaar gedraaid
Binnen cel  verschillende protofibrillen samengebundeld tot 1 microfibril
Vele 100den microfibrillen = macrofibril = vezel in haarcel
Vanuit deze structuur  enkele eigenschappen verklaren
Aantal S-bruggen tussen protofibrillen  bepaalt hardheid keratine
Keratine = quaternaire structuur van talrijke -helixen
3.5.2.2.
Vezels met een vouwbladstructuur of β-sheet
Vouwbladstructuur ontstaat doordat verschillende polypeptide ketens, of stukken uit
eenzelfde keten, zich evenwijdig langs elkaar gaan leggen (anti-parallel)
Ketens zo georiënteerd dat –N-H groep gericht is naar C=O groep andere keten  Ontstaan
H-bruggen tussen beide ketens  zorgen voor stabilisatie van vouwbladstructuur
-C-atomen  op plooien + restgroepen weggericht van vouwblad
Vouwbladstructuur = treksvast + niet elastisch
Iedere keten is gerekt + ketens onderling verbonden door zeer veel H-bruggen  ketens
kunnen moeilijk naast elkaar glijden  gebeurt dit wel  geen terugkeer naar
oorspronkelijke toestand  op andere plaatsen H-bruggen gevormd
Vb: draden spinnenweb + zijde
26
3.5.3.
De globulaire proteïnen
Iedere polypeptide  eigen specifieke driedimensionele structuur  niet resultaat van S-Sen H- bruggen  wel gevolg van interacties tussen restgroepen AZ  ontstaan in de ruimte
opgeplooide structuren  bolvormig (globulair)
Globulaire eiwitten in oplossing  hydrofobe restgroepen meestal naar elkaar toegericht in
inwendige van eiwit
 Hydrofiele restgroepen  naar buiten gericht 
maximaal aantal interacties met water  eiwit in oplossing
Driedimensionale structuur van een eiwit  deels bepaald door aanwezigheid van andere
groepen in het eiwit
Vb: myoglobine  eiwit dat zorgt voor transport van O2 in de spiercellen
Ook in globulaire proteïnen quaternaire structuren
Vb: hemoglobine  verantwoordelijk voor transport van O2 in bloed
 4 afzonderlijke polypeptideketens  elke afzonderlijk bolvormig
 4 subeenheden  2 aan 2 gelijk (2 -ketens en 2 β-ketens) passen
volledig in elkaar + vormen groot bolvormig molecule
AZvolgorde in eiwit  bepalend voor vorm en functie  zeer belangrijk voor biologische
activiteit van eiwit
Wijziging van 1 AZ  kan functie van eiwitmolecule verstoren
3.6.
3.6.1.
Proteïnen als bio-katalysatoren: de enzymen
Inleiding
In levende cel  1000den verschillende reacties optreden
Alle reagentia niet zomaar met elkaar reageren  heel wat reagentia willen met elkaar
reageren maar kunnen dit net niet  hulpmiddel nodig = Katalysator
Biologische wereld  katalysatoren  bijna alle chemische reacties in levende cel worden
gekatalyseerd = enzymen  eiwitten bestaande uit 1 of meerdere polypeptide ketens
3.6.2.
Het katalyse verschijnsel
Moleculen  slechts met elkaar reageren als ze elkaar treffen met een energie die
voldoende is om arbeid van de chemische reactie te leveren
Reactie  slechts opgaan als de totale hoeveelheid energie van de reagentia voor de reactie
> dan na de reactie
Vrije energie (G) = maar om arbeid te kunnen leveren
Vrije energie na reactie < dan die van moleculen voor de reactie  reactie mogelijk
Verschil in vrije energie  aangewend om reactie uit te voeren  afgegeven als warmte aan
omgeving
Reactie = exergonisch  zal niet steeds spontaan optreden  alleen maar doorgaan als de
energie van de moleculen groot genoeg is.
Kinetische energie groot genoeg  moleculen met elkaar reageren
Kinetische energie onvoldoende groot  energie verhoogd door energie toe te voegen =
ACTIVERINGSENERGIE
27
Niet steeds mogelijk om aan een systeem activeringsenergie toe te voegen onder de vorm
van warmte
Katalysatoren  bieden oplossing
 verminderen de nodige activeringsenergie
 verhogen de kans dat stoffen elkaar gunstig treffen en exergonische reactie
uitvoeren
 verhogen de snelheid waarmee een reactie afloopt maar het chemisch
evenwicht wordt niet gewijzigd  wel sneller bereikt
Niet biologische wereld  naast het gebruik van katalysator  verhoging van temperatuur
aangewend om reactie te bespoedigen.
Biologische wereld  gebeurt stofwisselingsreactie bij constante temperatuur =
Fysiologische temperatuur.
Veel stofwisselingsreacties = exergonisch maar niet spontaan optreden  eisen nodige
activeringsenergie
Activeringsenergie is nodig omdat



Verbindingen verbroken worden vooraleer andere tot stand komen
e- moeten geëxciteerd worden vooraleer ze deelnemen aan covalente binding
moleculen voldoende energie moeten hebben om de elektrostatische afstoting te
overwinnen  voldoende dicht kunnen naderen en reageren
fysiologische temperatuur  te laag om activeringsenergie te leveren
Stofwisselingsreacties  beroep doen op andere middelen = enzymen of biokatalysatoren
Enzymen  brengen reagentia in ideale omstandigheden  activeringsenergie verlaagt 
reagentia gemakkelijker en sneller gaan reageren
Enzymatische reactie  verloopt veel sneller  evenwicht vlugger bereikt
Enzymatisch gekatalyseerde reacties  verlopen 106 tot 1012 keer sneller dan dezelfde
reacties zonder enzymen bij gelijke omstandigheden
3.6.3. Werking van een enzym
3.6.3.1.
Actief centrum en herkenning
2 eigenschappen die werking van een enzym karakteriseren
Katalytische activiteit
specificiteit
Enzym heeft hiervoor 2 gebieden  ene gebied herkent en bindt de substraatmoleculen
 andere katalyseert de reactie
Beide plaatsen zijn dichtbij elkaar gelegen = ACTIEF CENTRUM = aantal restgroepen van
AZ, zo georiënteerd dat een specifiek substraat stevig gebonden kan worden
Binding van substraatmolecule aan enzym  gevolg van de vorming van verschillende niet
covalente bindingen
Moleculen met analoge vorm  kunnen als substraat passen in actief centrum  niet binden
omdat er geen juiste interacties ontstaan
Herkenning substraat  berust op 2 fenomenen: VORMSPECIFICITEIT en AANGAAN
JUISTE INTERACTIES
28
3.6.3.2.
De katalyse
Katalyse  berust op vorming van zeer kortstondig maar reactief complex tss
substraatmolecule S en het actief centrum = Enzym-substraatcomplex (ES-complex)
Substraat = 1 enkele molecule  reactie monomoleculair
Substraat = meerdere moleculen  reactie bi- of multimoleculair
In ES-complex  omstandigheden optimaal  activeringsenergie vrij laag  reactie kan
snel verlopen  ontstaan enzym-productiecomplex (EP-complex)  valt snel uiteen in
onveranderd enzym en het reactieproduct P
E + S  ES  EP  E + P
Verschillende stappen  terug in energiediagram
vanberust
enzymreactie
Katalyse
op het vormen van een complex waarbij
ideale omstandigheden worden gecreëerd  weinig
activeringsenergie nodig om reactie te laten verlopen 
reactie enorm versnellen.
Verschillende factoren binnen ES-complex  bijdragen
tot het verlagen van activeringsenergie:




3.6.3.3.
Oriëntatie van substraatmolecule is zodanig dat
spanningen ontstaan in bepaalde bindingen en
deze daarom gemakkelijk breken.
Door oriëntatie en neutraliseren van lading in
complex  substraatmoleculen voldoende
naderen zodat ze gaan reageren
Rond substraat  restgroepen  fungeren
als donor of acceptor  lokaal een zuur- of
basisch milieu verkregen
Soms ES-complex kortstondig covalent 
grote wijzigingen in het substraat  zeer
reactief
Twee verschillende vormen van substraatbinding
Binding van substraat aan enzyme is het gevolg van het perfect passen in het actief centrum
+ aangaan van de juiste interacties  ontstaan ES-complex  gestabiliseerd door
verschillende niet-covalente interacties.
Dergelijke binding  vergeleken met het passen van een sleutel op een slot =lock and key
mechanisme
Sommige enzymen  binden juiste substraat  conformatie(vorm) van enzym wijzigen 
katalytische restgroepen actief centrum perfect georiënteerd + enzyme neemt juiste vorm
aan + kan katalytische rol vervullen = induced fit mechanisme
Onderscheid maken tussen herkennen van substraatbindingsplaats en het induceren van
een conformatiewijziging
Zo bepaalde analoge moleculen wel binden maar niet gekatalyseerd worden  veroorzaken
geen juiste conformatiewijziging.
29
Glycerol, ribose, water  binden op substraatbindingsplaats maar induceren niet de nodige
conformatiewijziging  geen substraten van het enzym
Kunnen wel de werking van het enzymen beletten.
2 stoffen die perfect in elkaar passen = COMPLEMENTAIR  1 stof/molecule is template
van de andere moleculen
Complementariteit van bepaalde moleculen  stoffen elkaar kunnen herkennen
Na herkenning  gestabiliseerd d.m.v. zwakke moleculaire interacties
3.6.4.
Cofactoren, coënzymen en prosthetische groepen
Veel enzymen  bestaan uit 1 of meerdere polpeptideketens  functioneren onder deze
vorm
Andere enzymen  samengestelde enzymen  voor werking nog een bijkomende
component nodig = COFACTOREN
Cofactor = complexe organische moleculen  sterk gebonden met het enzym =
prosthetische groep
Cofactor niet verbonden met enzym = Coënzymen
Wateroplosbare vitaminen  belangrijke rol als coënzym of precursoren van coënzym
3.6.5. Factoren die een enzymatische reactie beïnvloeden
3.6.5.1.
Enzymconcentratie
Concentratie enzym in milieu stijgt  reactiesnelheid toenemen  evenwicht vroeger bereikt
Hoe meer enzymen  hoe groter de kans dat een substraatmolecule een enzym ontmoet en
kan binden
3.6.5.2.
Substraatconcentratie
Lage substraatconcentratie  niet alle enzymmoleculen actief
Toenemende substraatconcentratie  snelheid van de reactie (V) toenemen  kans groter
dat substraatmolecule gaat binden met enzym
Vanaf bepaalde concentratie  alle actieve centra bezet met substraat  reactie verloopt op
zijn snelst (Vmax)
Ieder enzym  eigen Vmax  afhankelijk van de enzymconcentratie  voor karakteriseren
van een enzymreactie  parameter gehanteerd die onafhankelijk is van de concentratie van
het enzy Km of Michaelisconstante
Km = substraatconcentratie waarbij V = ½ Vmax  helft v.d. enzymmoleculen actief  er is
evenveel vrij enzym als er enzymesubstraatcomplex is [E] = [ES]
Parameter Km  niet afhankelijk van de enzymconcentratie  beschrijft de affiniteit van een
enzym voor zijn substraat
Hoe kleiner Km  des te beter (sneller) enzym het substraat binden in een verdunde
oplossing  concentratie aan substraat [S] lager om helft maximale snelheid te bereiken
Enzymen met grote affiniteit  kleine Km en omgekeerd
30
Concentratie van verschillende kleine moleculen in een cel  erg verschillend als gevolg van
de Km waarde van de verschillende enzymen die werken met deze moleculen
Enzymen met een zeer kleine Km  snel reageren op concentratietoename van het
substraat  substraatconcentratie blijft laaf
Dikwijls  intracellulaire concentratie substraat ongeveer van dezelfde grootte of groter dan
de Km-waarde van het enzym waarmee het bindt
Km meeste enzymen  tussen 10 -2 en 10 -5 mol/l
Stoffen die in cel of organismen aanwezig zijn in heel lage concentratie  alleen herkend
worden door enzymen met een hoge affiniteit
Enzymen + receptoren die hormonen moeten herkennen  zeer hoge affiniteit voor deze
hormonen
3.6.5.3.
Regulatie ter hoogte van het enzym
Meeste reacties in cel  niet steeds aan dezelfde snelheid
Katalytische activiteit enzym  geregeld worden zodat hoeveelheid product juist gelijk is aan
de nood van de cel  enzymen mogen niet van bij het begin actief zijn
Enzymen vertonen naast bindingsplaats voor substraat  andere bindingsplaatsen voor
moleculen die na binding de activiteit van het enzymen doen toenemen of afnemen =
EFFECTOREN
Door te binden aan enzymen  conformatie van het enzym wijzigen  vorm van het actief
centrum wijzigt  resulteert in het winnen of verliezen van de katalytische activiteit =
ALLOSTERISCHE enzymen
Bindingsplaats voor effectoren = allosterisch centrum
Inhibitoren = negatieve effectoren  na binding  conformatie van enzym zo wijzigen dat
actief centrum niet meer functioneel is = ALLOSTERISCHE INHIBITIE
Veel voorkomende vorm van inhibitie = feedbackinhibitie
Biochemische metabolische pathways bestaan uit reeks van enzymen die een reeks
verzorgen om een bepaald eindproduct te maken  meetal 1 enzym dat sleutelrol speelt in
reguleren van de concentratie van het eindproduct = eerste enzym van de reeks
Indien eindproduct in voldoende hoge concentratie gesynthetiseerd werd 
eindproductmoleculen binden op specifieke bindingsplaats regulerend enzym  enzym
verliest katalytische activiteit
Inhibitoren = moleculen die erg analoog zijn aan substraat  binden op actief centrum 
enzym bezet geraakt + kan functie niet meer vervullen = SUBSTRAATANALOGE INHIBITIE
ACTIVATOREN = positieve effectoren  na binding op allosterisch centrum  conformatie
zo wijzigen dat het enzym actief wordt = ALLOSTERISCHE ACTIVATIE
Veel cofactoren fungeren als activatoren  belang van verschillende mineralen in onze
voeding
Binding van effectoren aan enzym  eveneens beschreven door chemische reactie met
haar evenwicht  ieder allosterisch centrum heeft haar eigen affiniteit voor haar effector
Multimere enzymen  bevatten meerdere exemplaren van eenzelfde subeenheid (elk met
eigen actief centrum)  door inden van activator of substraat  subeenheid van conformatie
31
veranderen  beïnvloeden andere subeenheden  wijzigen ook  affiniteit verhoogt voor
bindend substraatmolecule = COÖPERATIEVE INTERACTIE
Interactie tussen actieve centra multimeer enzym laat toe enzym sterk te laten reageren op
zeer kleine wijzigingen aan effectoren of substraat
Vb: binding van O2 aan hemoglobine
3.6.5.4.
Invloed van temperatuur en pH
Zowel temperatuur als pH  sterke invloed op werking van enzymen
Temperatuur neemt toe  activiteit en reactiesnelheid nemen ook toe
Sterke temperatuursverhoging  eiwit bezit te veel energie  secundaire bindingen
verbroken  conformatie enzym wijzigt + enzym wordt inactief
Temperatuur waarbij enzym maximaal werkt = temperatuuroptimum
pH  bepaalt ionisatie van de restgroepen en hierdoor de interacties en de conformatie van
het enzym  ook de lading van het substraat wordt bepaalt door pH
Indien pH wijzigt  kan lading substraat en enzym wijzigen  juiste interacties kunnen niet
meer ontstaan  systeem zal niet meer functioneren
Voor iedere enzymatische reactie bestaat een optimale pH  enzym en substraat reageren
hier het best en de reactiesnelheid is het grootst
3.6.6.
Indeling en naamgeving van enzymen
Enzymen  dikwijls aangeduid met de naam van het substraat gevolgd door achtervoegsel
–ase
Voor vele enzymen  niet-relevante namen (vb: pepsine, trypsine)
International Enzymen Commission  classificatie en nomenclatuur voor enzymen  basis
systeem = aard van de chemische reactie die gekatalyseerd wordt  6 hoofdklassen +
subklassen
1. Oxidoreductasen: zorgen voor oxidatie en reductiereacties  elektronentransfer
Meestal dehydrogenase
2. Transferasen: zorgen voor transfer van bepaalde functionele groep van 1
molecule naar een andere moleculen  bekomen naam in functi van de groep
die ze transfereren
3. Hydrolasen: Hydrolytische splitsingen  meeste verteringsenzymen
4. Lyasen: Katalyseren eliminatie van groepen op naburige atomen  ontstaan
dubbele bindingen of omgekeerde (additiereacties)
5. Isomerasen: katalyseren isomerisatiereacties  wijzigingen in het substraat
zonder dat de brutoformule verandert
6. Ligasen: = synthetasen  katalyseren het binden van 2 moleculen aan elkaar 
enzymen voert reactie uit met energie afkomstig van het splitsen van ATPmolecule
3.7.
Andere functionele eiwitten
Werking van andere eiwitten (hormonen, receptoren, transporteiwitten, antilichamen)  erg
analoog met deze van enzymen
Eiwitten vertonen pas activiteit na binding met een andere molecule = LIGAND
32
Binding met ligand = scheikundige reactie met haar eigen evenwichtsconstante
Ligand  tal van functies  bepaald door ligand zelf en door eiwit waarmee ze gaan binden
Receptoren = eiwitten die meestal gebonden zijn aan membranen  hebben functie om
signalen door te geven + bepaalde stoffen te transporteren
Na binding met ligand  conformatie wijzigen  eiwit vervult specifieke functie
Bij receptoren  affiniteit voor ligand zeer hoog
Receptoren voor hormonen  zeer hoge affiniteit  concentratie van hormoon in
lichaamsvloeistoffen zeer laag.
Antilichamen = eiwitten die specifiek gemaakt worden als reactie op het indringen van
vreemde lichamen
Antilichaam heeft herkenningsplaats  sterk kan binden met antigen  meestal eiwit of een
saccharide gebonden aan het oppervlakte van de vreemde indringer
Alle vertebraten  zeer uitgebreid gamma aan antilichamen produceren  in verschillende
klassen onderverdeeld i.f.v. samenstelling
4. Nucleïnezuren
Nucleïnezuren bevinden zich zowel in de kern als buiten de kern
Nucleïnezuren = polymeren met een hoog moleculair gewicht  opgebouwd uit nucleotiden
 dragers erfelijke informatie + belangrijke rol in het doorgeven van deze
informatie bij de celdeling en eiwitsynthese
Belangrijke rol in de vertaling van
informatie in een opeenvolging van
aminozuren
Afzonderlijke nucleotiden  tal van andere functies vervullen



Energieoverdracht in de cel
Signaal
Onderdeel van een co-enzym
Nucleotiden  opgebouwd uit een nucleoside en een fosfaat
Nucleosiden  opgebouwd uit een ribose suiker en een heterocyclische base
4.1.
Heterocyclische base
Base die deel uitmaken van de nucleosiden behoren tot de organische heterocyclische
verbindingen = cyclische verbindingen waarbij naast C nog andere atomen aangetroffen in
de ring
N maakt deel uit van ring  basische
eigenschap  heterocyclische base
5 organische heterocyclische basen 
belangrijke rol als bouwstenen voor
nucleoside  2 afgeleid van purine
(Guanine, adenine) 3 afgeleid van
pyrimidine (cytosine, thymine, uracil)
33
4.2.
Nucleosiden
Elk vd 5 heterocyclische base  met ribose of deoxyribose verbonden  nuclieoside
Verbinding
tussen
glycosidische
hydroxylgroep suikermolecule + aminogroep
(N-H) heterocyclische base  afsplitsen 1
molecule water
4.3.
Nucleotiden
Nucleotide = nucleoside waarbij het ribose of deoxyribose veresterd is met fosforzuur
Verestering gebeurt met hydroxylgroep op C-atoom 5 suikermolecule
Indien nucleotide slechts 1 fosfaatgroep draagt  nucleoside monofosfaat
Verschillende nucleotiden  afgekort door 3 hoofdletters




4.4.
AMP: adenosine monofosfaat
dAMP: deoxyadenosine monofosfaat
GDP: guanosine difosfaat
ATP: adenosine trifosfaat
Enkele bijzondere nucleotiden
Nucleoside monofosfaten  verder veresteren  di- en trifosfaten
Fosforzuur veresterd met reeds aanwezige fosforzuren  ontstaan di- en trifosfaten
Maken fosfoanhydride binding  vergt energie
34
Hydrolyse  levert veel energie op (G=-7,3 kcal/mol)
ATP = biologisch belangrijkste energieleverancier in de cel
Fosfaatgroep 5’-mononucleotide  door 2de verestering binden met hydrocylgroep op Catoom 3 pentose  ontstaan cyclische nucleotide
Vb: cyclisch adenosine monofosfaat (cAMP)  belangrijke rol 2de boodschapper
Nucleotiden tevens onderdeel van co-enzymen
4.5.
4.5.1.
Nucleïnezuren
Fosfodiësterbinding
Nucleïnezuren = polymeren van nucleotiden  verschillende nucleotiden met elkaar
verbonden door fosfordiësterverbinding (1x fosforzuur veresterd met hydroxylgroep op Catoom 5 pentose, 1x fosforzuur veresterd met hydroxylgroep op C-atoom 3 pentose ander
nucleotide)  ontstaan lange ketens = nucleïnezuren
1 uiteinde = 3’-uiteinde  hydroxylgroep op C-atoom 3 pentose is onveresterd
Ander uiteinde = 5’-uiteinde  fosfaat verbonden met C-atoom 5 niet verder veresterd
2 groepen nucleïnezuren: DNA (deoxyribonucleïnezuur) en RNA (ribonucleïnezuur)
Pentosesuiker
Organische basen
4.5.2.
DNA
Deoxyribose
C, T, A, G
RNA
Ribose
C, U, A, G
DNA
DNA-molecule  2 verschillende polynucleotideketens  evenwijdig maar in omgekeerde
zin georiënteerd (antiparallel) + met elkaar verbonden + spiralig om eenzelfde as wentelen =
DUBBELE HELIXSTRUCTUUR
Heterocyclische basen  naar elkaar toegericht + liggen in vlakken loodrecht op
lengterichting van molecule
Telkens  1 pyrimidine tegenover een purine  T tegenover A en C tegenover G 
ontstaan H-bruggen (2 tss A –T en 3 tss G-C)  ketens aan elkaar verbonden door talrijke
H-bruggen  stabiele structuur
Door complementariteit  beide ketens in DNA-molecule complementair aan elkaar  ene
keten past precies op de andere + verbonden door juist passende H-bruggen
Primaire structuur 1 keten gegeven  structuur complementaire keten ligt vast
1 keten bevat structurele informatie nodig voor de constructie van de complementaire  de
ene keten = template van de andere  ontzettend veel DNA-moleculen kunnen bestaan
Door specifieke opeenvolging van basenparen  molecule drager van genetische informatie
Dankzij complementariteitsprincipe genetische informatie doorgegeven  op beide
strengen een kopie gemaakt = DNA DUPLICATIE (voor celdeling)
Of
Van klein gedeelte (operon) kopie gemaakt = DNA TRANSCRIPTIE  RNA gemaakt
35
4.5.3.
RNA
3 groepen RNA-moleculen
1. Boodschapper- of messenger RNA
(mRNA)
2. Transfer RNA (tRNA, sRNA soluble RNA)
3. Ribosomaal RNA (rRNA)
Iedere groep  eigen karakteristieken in bouw en
functie
Allen  functie in eiwitsynthese
RNA-moleculen  enkele ketens  door
inwendige basencomplementariteit  verkrijgen
complexe 3D structuur (klaverblad)
5. Vitaminen en co-factoren
Vitaminen = groep van heterogene verbindingen  stoffen die met kleine hoeveelheden
aanwezig zijn in onze voeding en noodzakelijk voor ons lichaam  kunnen ze zelf niet
synthetiseren + fysiologisch belangrijk
Tekort of afwezigheid stoffen  veroorzaken deficiëntieveverschijnselen
Op basis van chemische en fysiologische eigenschappen  vitaminen onderverdeeld in 2
groepen.


Degene die niet als co-factoren functioneren = vetoplosbare vitaminen (A,D,E,K)
Degene die een functie hebben als precursor van een welbepaalde co-factor =
wateroplosbare vitaminen  Deze co-factoren  zowel co-enzym als een
prosthetische groep voor enzymen
5.1.
Een overzicht
Vitaminen
Vet-oplosbare:
Vit.A = retinal
Vit.D2 = ergocalciferol
Functie
Fotochemie van het zien
Hormoon: regulatie van het Ca- en fosfaat
metabolisme (beendervorming)
36
Vit D3 = cholecalciferol
Vit E
Vit.K1 = fyllochinon
Water-oplosbare
Vit.B1 = thiamine
Vit B2 = riboflavine
Vit B3 = nicotinezuur
Vit B5 = pantotheenzuur
Vit B6 = pyridoxine
Biotine
Foliumzuur
Vit B12 = cyanocobalamine
Vit C = L. ascorbinezuur
Idem
o.a. anti-oxidans, beschermt membranen
tegen oxidatie, in virtro E.306-E.309
Co-factor
van
het
enzyme
dat
verantwoordelijk is voor de vorming van
prothrombine
in
de
lever
(bloedstollingenzyme
Decarboxylatie van het -ketonzuur
H-transfer (oxidoreductie reactie)
H-transfer (oxidoreductie reactie)
Acyl-transfer
Amino-transfer
(transaminatie
reacties)
(transaminase)
ook
decarboxylatie
(decarboxylase)
Carboxy-transfer (carboxylatie reacties)
1C-groep transfer o.a. CH, CH2 CH3 CHO
1-2 waterstof shift (isomerase reacties)
Co-factor in hydroxylatie reacties
Meeste co-factoren afgeleid van vitaminen  belangrijke rol in transfer van groepen tijdens
enzymatische reactie  bepalen niet alleen actieve vorm van het enzym ook belangrijke rol
in het katalyseren van reactie
5.2.
NAD+ en NADP+
Nicotinezuur = bestanddeel van het toxisch alkaloïde nicotine in tabak
Vertrekkende van andere precursoren (tryptofaan)  door planten en meeste dieren
gesynthetiseerd
Nicotinezuur en nicotinamide (Vit B3, Vit PP)  precursoren van de co-enzymen
nicotinamide-adenine-dinucleotide
Basische stikstof van nicotinamide  binden met ribose-fosfaat  vorming van
mononucleotide  binden met ander mononucleotide (ATP)  vorming dinucleotide  2
fosfaten afgesplitst
Verschil tussen nicotinamide-adenine-dinucleotide (NAD+) en nicotinamide-adeninedinucleotide-fosfaat (NADP+)  gesubstitueerd zijn van een –OH door een fosfaat
Beide co-enzymen  vervullen rol als H-overdragers  noodzakelijke co-enzymen van
verschillende enzymen verantwoordelijk voor oxido-reductiereacties
Algemeen: NAD+ + 2H  NADH + H+
Geoxideerde vorm (NAD+) als oxidans optreedt  substraat wordt geoxideerd  co-enzym
wordt gereduceerd (NADH) (neemt elektron op)
5.3.
FMN en FAD
Riboflavine (vit B2) = precursor van de co-factoren flavinemononucleotide (FMN) en flavine
adenine dinucleotide (FAD)
FMN  suiker D-ribitol = gereduceerd ribose  geen ringsluiting mogelijk
37
FAD ontstaat door binding van FMN met ATP  2 fosfaten afgesplitst
Beide co-factoren (FMD, FAD)  sterk gebonden aan hun enzym  prosthetische groepen
 deze enzymen = flavoproteïne  vervullen rol van H-overdragers bij oxidoreductiereacties  flavinedeel hiervoor verantwoordelijk
Algemeen: FAD + 2H  FADH2
5.4.
Co-enzym A
Vitamine panthotheenzuur = precursor van co-enzym A
Pathotheenzuur  opgebouwd uit β-alanine verbonden door peptidebinding met een zuur
(2,4-dihydroxy-3,3 dimetylbutaanzuur)
In co-enzym A  β-amino-ethaan-thiol rest gebonden aan panthoteenzuur  op zijn beurt
verbonden met ATP
CoA  zorgt voor overbrengen van acylgroep tijdens enzymatische reactie  HS-groep van
CoA veresterd met HOOC-groep organisch zuur  thio-esterbinding gevormd  acyl-CoA
ontstaat
Acyl-CoA = energierijke verbinding
 vorming wordt activering van betrokken zuur genoemd
Belangrijkste acyl-CoA onstaat door verestering met azijnzuur  acetyl-CoA (geactiveerd
azijnzuur)
Azijnzuur + CoA  acetyl-CoA + H2O
III. Bio-energie
1. Inleiding
Leven  energie nodig  noodzakelijk voor verschillende doeleinden


Bouw van biomoleculen (groei)
Fysiologische en biochemische processen
o Transport
o Celdeling
o Spiercontractie enz.
Niet alle energie  aangewend voor deze doeleinden  deel verloren als warmte
2. Waarvan komt deze energie
Globale metabolisme  2 groepen van reacties
1. Synthese of anabolische reacties = creëren biologische orde
2. Afbraak of katabolische reacties = reacties die energie vrijgeven
Biomoleculen bezitten hoge energiewaarde
38
Aanwezige potentiële energie  door afbraak, oxydatie  vrijkomen  katabolisme =
exergonisch
Deel van de vrijgekomen energie die opnieuw bruikbaar is = G (Gibbs vrije energie)
G = negatief  daling in vrije energie-inhoud  reactie gaat spontaan op = exergonische
reactie
Cellulair metabolisme  1000den biochemische reacties  talrijke reacties vergen energie
(endergonische) andere geven energie vrij (exergonisch)
Energie die tijdens reacties vrij komt  in staat om arbeid te leveren  idem in onze
mechanische omgeving
Globaal  systemen met veel vrije energie zijn niet stabiel  kunnen vrije energie afstaan
 arbeid wordt geleverd  Hierna systeem minder vrije energie  meer stabiel + niet meer
in staat om arbeid te leveren
Biologische wereld  energie geleverd door de afbraak van moleculen
Energetisch stabielste vorm koolstof = CO2, van waterstof = H2O
Ieder biochemische spontane reactie verloopt ontzettend traag  nodige activeringsenergie
ontbreekt
Versnellen van afzonderlijke reacties  mogelijk dankzij enzymatische katalyse  iedere
reactie nauwkeurig gecontroleerd
Afbraak of oxydatie  proces waarbij elektronen worden onttrokken en overgedragen aan
een andere verbinding met lagere energie-inhoud (G<0)  energie komt vrij
Afbraak van biomoleculen met het oog op bekomen van vrije energie gebeurt in stappen 
niet alle energie komt gelijktijdig vrij als warmte  komt geleidelijk vrij  kan gebruikt
worden
Belangrijkste afbraak ten behoeve van energie = oxidatie van glucose tot CO2
Stapsgewijze oxidatie
CH4 
H3COH
Methaan
methanol

H2CO 
formaldehyde
HCOOH
mierenzuur

CO2
koolstofdioxide
Biologische oxidatie in stappen  gekoppeld aan vorming van ATP
3. ATP
Binnen cel  energie continu ter beschikking voor verschillende processen op verschillende
plaatsen
Productie energie  beperkt tot enkele plaatsen (mitochondriën, chloroplasten)
39
Stof dat in alle cellen wordt aangetroffen = ATP = universele leverancier van energie
ATP = adenosine trifosfaat = hoogenergetische verbinding die ontstaat uit adenosine
difosfaart en fosforzuur (fosforylatie)  endergonische reactie + vergt veel energie
Reactie gebeurt in de cel  gekoppeld aan exergonische reactie = oxidatie van
biomoleculen
Vrije energie aanwezig in ATP  bij hydrolyse vrijkomen + benut voor tal van
levensprocessen
ATP = opslagplaats voor energie
Hoge G verklaard worden door grote stabiliteit van de eindproducten na hydrolyse of de
onstabiele toestand van het beginproduct
Binnen 2 of 3 fosfaatgroepen die met elkaar verbonden zijn  talrijke zuurstofatomen dicht
bij elkaar  negatieve en partieel negatieve ladingen van O stoten elkaar af  alleen een
heel sterke binding kan fosfaten bij elkaar houden
Enzym dat verantwoordelijk is voor synthese van ATP vanuit ADP + P  zeer hoge
activeringsenergie moeten omzeilen  gebeurt door tijdelijk de deelladingen af te zwakken
tijdens het enzymatisch proces  fosfaat kan voldoende dicht ADP naderen  beide
groepen reageren
Hydrolyse van ADP en AMP kunnen ook energie leveren
Hydrolyse ATP en ADP  leveren veel energie op
Wanneer verbindingen een energie-inhoud hebben van meer dan 20kJ/mol energierijke
verbindingen
Naast ATP  verschillende andere energierijke bindingen in de cel  verbindingen met
fosfaat of zwavel (thio-esterverbindingen)
Veel van deze bindingen  ontstaan juist om een molecule een hogere vrije energie te
geven  geactiveerde molecule heeft extra energie en kan gemakkelijker verder reageren
4. Biosynthese is meestal rechtstreeks gekoppeld aan de hydrolyse
van ATP
Enzymen kunnen reactiesnelheid doen toenemen maar kunnen geen energetische
ongunstige reactie doen verlopen
Meeste synthese en fysiologische processen  endergonisch  vergen energie 
probleem kan opgelost worden doordat enzymen deze endergonische reactie koppelt aan
een exergonische reactie (vb: hydrolyse van ATP  energie die vrijkomt bij exergonische
deelreactie > energie nodig voor endergonische reactie)
Vb: 2 monomeren A en B verenigen door hydratatie
A-H + B-OH  A-B + H2O
40
Synthese reactie = endergonisch  vergt energie  kan pas opgaan indien ze gekoppeld
wordt aan hydrolyse van ATP
Reactie 1:
A+B  A-B
G = 5kal/mol (endergonisch)
Reactie 2:
ATP  ADP + P
G = -7,3 kal/mol (exergonisch)
Totaal:
A+B+ATP  AB + ADP + P
G = -2,3 kal/mol (exergonisch)
Koppeling synthesereactie aan hydrolyse van ATP  op verschillende manieren gebeuren


Dikwijls gebruikt systeem = activeren van 1 vd 2 substraten  B omgezet tot een
intermediair met hogere energie inhoud  gaat snel en spontaan reageren met A
Eenvoudigste mechanisme = transfer van fosfaat van ATP naar B  ontstaan Bfosfaat  B-P = energierijke verbinding  door hydrolyse veel energie vrij  snel
reageren met A
B + ATP  B-P + ADP
B-P + A  A-B + P
Transfereren van fosfaat van ATP naar andere moleculen  in intermediair metabolisme
regelmatig aangetroffen
Enzymen hiervoor verantwoordelijk = fosfotransferasen
Aantal gevallen  2 fosfaten P-P (pyrofosfaat) getransfereerd naar molecule of molecule
rechtstreeks verbonden met ATP  vrijkomen fosfor of pyrofosfor  activatie van het
molecule
4.1.
Enkele voorbeelden
1. Glutaminezuur
Door binden met amoniak (NH3)  omgezet tot aminozuur
glutamine
Eerst

glutaminezuur
geactiveerd
worden
(gefosforyleerd)  ontstaan energierijke glutamylfosfaat 
door hydrolyse fosfaatverbinding  genoeg energie vrij om
reactie te laten verlopen
2. Biosynthese van RNA en DNA
Nucleotiden eerst geactiveerd tot nucleosidetrifosfaat (energijrijke stoffen)  door hydrolyse
met elkaar verbonden tot polynucleotideketen (biosynthese van DNA of RNA)
Enzymen hiervoor = DNA- of RNA-polymerase
3. eiwitsynthese
41
tRNA brengt aminozuren aan
Op ieder tRNA  passend AZ gebonden wroden
Voor elk tRNA bestaat een overeenkomstig AZ
Vooraleer AZ gebonden kan worden aan tRNA  AZ geactiveerd worden door een binding
aan ATP  P-P(pyrofosfaat) afgesplitst  ontstaan geactiveerd AZ (amino-acyl-AMP)
2de stap  geactiveerd AZ gebonden aan tRNA  komt tot stand door estervorming tussen
HOOC-groep van het aminozuur en de 3’ –OH-groep van de terminale ribose van het tRNA
Beide stappen  gebeuren door hetzeldfe enzym
Voor iedere tRNA  bestaat eigen enzymen = aminoacyl-t-RNA synthetase  moeten juiste
AZ, ATP molecule en overeenkomstig tRNA(te herkennen aan anticodon) binden
5. ATP-cyclus
ATP  door energierijke verbinding = opslagplaats voor energie
Hydrolyse van ATP  gebonden aan noodzaak van energie voor talrijke cellulaire processen
ATP op zijn beurt  alleen gemaakt worden met behulp van energie  afkomstig van licht
(fotosynthese) of hoge potentiële energie aanwezig in verbindingen (gereduceerde
verbindingen) en vrijgekomen tijdens de afbraak (oxidatie) van deze verbindingen
42
Biomoleculen
I.
Inleiding
1.
Cellen zijn de eenheid van leven
2.
Samenstelling van de levende fase
3.
Water: zo algemeen maar toch zeer bijzonder
II. Biomoleculen: bouw en functie
1.
Koolhydraten
1.1.
Monosacchariden (= enkelvoudige suikers)
1.1.1. Structuur
1.1.2. Enkele belangrijke monosacchariden
1.1.2.1.
Glucose
1.1.2.2.
Fructose
1.1.2.3.
Galactose
1.1.2.4.
Pentosen
1.1.3. Chemische eigenschappen en afgeleide suikers
1.1.3.1.
Estervorming
1.1.3.2.
Reductie
1.1.3.3.
Oxidatie
1.1.3.4.
Aminatie
1.2.
Disacchariden
1.2.1. Algemeen
1.2.2. Enkele voorbeelden
1.2.2.1.
Maltose
1.2.2.2.
Lactose
1.2.2.3.
Cellobiose
1.2.2.4.
Saccharose of Sucrose
1.3.
Oligo- en polysacchariden
1.3.1. Algemeen
1.3.2. Structuur en kenmerken van polysacchariden
1.3.3. Voorbeelden van homopolysacchariden
1.3.3.1.
Zetmeel
Amylopectine
Amylose
1.3.3.2.
Dextrines
1.3.3.3.
Glycogeen
1.3.3.4.
Cellulose
1.3.3.5.
Inuline
1.3.3.6.
Chitine
1.3.4. Voorbeelden van heteropolysacchariden
1.3.4.1.
Pectine
1.3.4.2.
Hemicellulose
1.4.
Suikers en smaak
2.
Lipiden
2.1.
Glyceriden
2.1.1. Vetzuren
2.1.1.1.
Naamgeving vetzuren
2.1.2. Vetten en oliën (triglyceriden)
2.1.2.1.
Structuur
2.1.2.2.
Eigenschappen
2.1.3. Fosfoglyceriden
2.1.3.1.
Bouw
2.1.3.2.
Eigenschappen
2.2.
Sfingolipiden
2.3.
Wassen
2.4.
Sterolen en steroïden
43
2.5.
Enkele andere vetten
2.5.1. Terpenen en terpenoïden
2.5.1.1.
Rubber
2.5.1.2.
Carotenoïden
2.5.1.3.
Mengsels
2.5.2. Prostaglandines
3.
Proteïnen (eiwitten)
3.1.
Inleiding
3.2.
Aminozuren
3.2.1. Structuur
3.2.2. Essentiële aminozuren
3.2.3. Eigenschappen van aminozuren
3.2.3.1.
Zuur-base eigenschappen
3.2.3.2.
Iso-elektrisch punt
3.2.3.3.
Bufferende eigenschappen
3.3.
De peptidebinding
3.4.
De structuur van een polypetide
3.4.1. Primaire structuur
3.4.1.1.
Zwavel- of disulfiet-bruggen
3.4.2. Secundaire structuur
3.4.3. Tertiaire structuur
3.4.4. Quaternaire structuur
3.5.
Beschrijving van enkele structuren en de interacties die deze bepalen
3.5.1. Globulaire en fibreuze proteïnen
3.5.2. Vezelige proteïnen
3.5.2.1.
Vezels met een uitgesproken -helix structuur
3.5.2.2.
Vezels met een vouwbladstructuur of β-sheet
3.5.3. De globulaire proteïnen
3.6.
Proteïnen als bio-katalysatoren: de enzymen
3.6.1. Inleiding
3.6.2. Het katalyse verschijnsel
3.6.3. Werking van een enzym
3.6.3.1.
Actief centrum en herkenning
3.6.3.2.
De katalyse
3.6.3.3.
Twee verschillende vormen van substraatbinding
3.6.4. Cofactoren, coënzymen en prosthetische groepen
3.6.5. Factoren die een enzymatische reactie beïnvloeden
3.6.5.1.
Enzymconcentratie
3.6.5.2.
Substraatconcentratie
3.6.5.3.
Regulatie ter hoogte van het enzym
3.6.5.4.
Invloed van temperatuur en pH
3.6.6. Indeling en naamgeving van enzymen
3.7.
Andere functionele eiwitten
4.
Nucleïnezuren
4.1.
Heterocyclische base
4.2.
Nucleosiden
4.3.
Nucleotiden
4.4.
Enkele bijzondere nucleotiden
4.5.
Nucleïnezuren
4.5.1. Fosfodiësterbinding
4.5.2. DNA
4.5.3. RNA
5.
Vitaminen en co-factoren
5.1.
Een overzicht
44
5.2.
5.3.
5.4.
III.
1.
2.
3.
4.
4.1.
5.
NAD+ en NADP+
FMN en FAD
Co-enzym A
Bio-energie
Inleiding
Waarvan komt deze energie
ATP
Biosynthese is meestal rechtstreeks gekoppeld aan de hydrolyse van ATP
Enkele voorbeelden
ATP-cyclus
45