Onderzoeksvraag - CMA

Titratiecurve van
een aminozuur
SCHEIKUNDE
Zuren en
basen
Onderzoeksvraag:
Hoe wordt de reactiviteit en vorm
van een aminozuur beïnvloedt door
de omgeving?
Introductie
Aminozuren zijn zogeheten amfolyten. Dit zijn stoffen die als zuur en als base kunnen
reageren, dus een H+ ion kunnen opnemen en afstaan. Dit blijkt uit de algemene
structuurformule van aminozuren:
Figuur 1: Algemene structuurformule aminozuren
Deze algemene structuur is voor elk aminozuur min of meer hetzelfde. Alleen de R-groep
(in het plaatje rood) verschilt. Het amfolyte karakter van aminozuren komt voort uit de
COOH-groep (die een H+ kan afstaan) en de NH2-groep (die een H+ kan opnemen).
Aangezien het aminozuur als zuur en als base kan reageren, heeft het zowel een K b als
een Kz. Afhankelijk van het milieu reageert het aminozuur als zuur of als base. In dit
experiment onderzoek je deze reactiviteit én bepaal je de Kb en Kz-waarden en het isoelektrisch punt van een willekeurig aminozuur.
Materiaal
In dit experiment gebruik je de volgende materialen:





Interface met stuurmogelijkheden;
pH sensor met pH-elektrode;
Titrator;
Magneetroerder en roervlo;
Bekerglas of erlenmeyer (50 mL);
Titratiecurve van een aminozuur
1


Maatkolf (100 mL);
Statief en klemmen.
In dit experiment gebruik je de volgende chemicaliën:




Gedestilleerd water;
0,1 M natronloog;
0,1 M zoutzuur;
Een willekeurig aminozuur (vast).
Veiligheid
Gebruik een veiligheidsbril en labjas.
Onderzoek
1. Maak 100 mL 0,05 M oplossing van het gekozen/beschikbare aminozuur
a. Bereken hoeveel gram aminozuur nodig is en weeg deze hoeveelheid
nauwkeurig af. Hoeveel gram van welk aminozuur heb je gebruikt?
b. Breng deze hoeveelheid kwantitatief over in een maatkolf van 100 mL en vul
aan tot 100 mL met gedestilleerd water.
2. Pipetteer 5,00 mL van de oplossing in een bekerglas van 100 mL en voeg 2,50 mL
0,1 M zoutzuur toe. Hierdoor worden de aminozuurmoleculen omgezet tot een
tweewaardig zuur met de formule NH3+-CRH-COOH. Let op het extra
waterstofatoom en de positieve lading op de amino-groep.
3. Teken de Lewisstructuur inclusief formele ladingen van het moleculair ion zoals het
in deze aangezuurde oplossing aanwezig is.
4. Leg uit waarom dit een tweewaardig zuur is.
5. Leg uit waarom je er van uit mag gaan dat de titratiecurve twee equivalentiepunten
heeft.
6. Geef de reactievergelijkingen van de twee reacties die plaatsvinden als je
druppelsgewijs natronloog toevoegt aan de aangezuurde aminozuuroplossing. Ga er
van uit dat in de eerste reactie de COOH-groep een H+ afstaat. Geef het
aminozuurion in beide reacties weer als Lewisstructuur (inclusief formele ladingen)
7. Voer een ijking van de titrator uit. Dit doe je met behulp van de activiteit “Volumeijking van de titrator”. Noteer het berekende aantal stappen per milliliter. Dat getal
heb je later nodig.
8. Open de Coach-activiteit “Titratiecurve van een aminozuur”
9. Verbind de pH-sensor met input 1 van de interface. Verbind de titrator op de goede
manier. Dit is weergegeven op de onderkant van de titrator
10. Bereid het experiment voor:
a. Spoel de spuit met gedestilleerd water en met natronloog. Vul de spuit
vervolgens met 20 mL 0,1 M natronloog.
b. Zet het bekerglas met de aminozuuroplossing op de magneetroerder en voeg
een roervlo toe.
c. Verbind de spuit met een slangetje en laat het uiteinde van het slangetje boven
2
CMA Lesmateriaal
het bekerglas hangen zodat de vloeistof in het bekerglas valt
d. Klem de pH sensor in het statief en hang deze dusdanig in de vloeistof dat er
nog steeds geroerd kan worden. Zorg dat de pH elektrode ver genoeg
ondergedompeld is.
11. Controleer/wijzig de waarde van [stappen/ml].
12. Start de magneetroerder, zodat er continu geroerd wordt. Start de meting in Coach.
13. Spoel het bekerglas en de elektrode aan het eind van de titratie goed met
gedestilleerd water.
14. Beschrijf nauwkeurig de vorm van de grafiek
15. Neem via de rechtermuisknop Analyse/Verwerking > Afgeleide de afgeleide van de
grafiek en plaats deze in een nieuw diagramvenster
16. Bij welke pH ligt het eerste equivalentiepunt?
17. In welke vorm komt het aminozuur voornamelijk voor bij deze pH?
18. Bereken hoeveel mol OH- er is toegevoegd in het eerste equivalentiepunt. Vergelijk
dit met het aantal mmol aminozuur dat aanwezig is. Verklaar eventuele
overeenkomsten of verschillen
19. Bij welke pH ligt het tweede equivalentiepunt? Let op: deze kan moeilijk te zien zijn!
20. In welke vorm komt het aminozuur voornamelijk voor bij het tweede
equivalentiepunt?
21. Bereken hoeveel mmol OH- er is toegevoegd in het tweede equivalentiepunt.
Vergelijk dit weer met het aantal mmol aminozuur dat aanwezig is. Verklaar
eventuele overeenkomsten of verschillen
22. In welke molverhouding reageren het aminozuur en natriumhydroxide?
23. Zoek op wat het zogeheten iso-elektrisch punt (pI) van het aminozuur is. Dit is de pH
waarbij het aminozuur netto geen lading heeft. Hoe zie je dit punt terug in de
titratiecurve?
24. De curve heeft twee bufferpunten: de pH van de oplossing in het gebied rond dit punt
is nagenoeg constant. Bepaal de pH van beide bufferpunten door de curve uit te
lezen.
25. Vergelijk de gevonden waarden met de vier pKz/pKb-waarden van het aminozuur
(zoek deze op op internet of in Binas). Met welke waarde komt de gemeten waarde
overeen?
26. Leg uit welk zuur-base paar in welk bufferpunt als buffer optreedt.
27. Geef antwoord op de onderzoeksvraag. Formuleer een net antwoord in een paar
zinnen
Bijbehorende bestanden:
Coach activiteit: Titratiecurve van een aminozuur.cma7
Coach resultaat: Titratiecurve van een aminozuur.cmr7
Coach activiteit: Volume-ijking van de titrator.cma7
Titratiecurve van een aminozuur
3