Over rusten - De Koperen Tsjettel

Over rusten
Zoals in het stukje over mouten (zie website) vermeld, zitten in een
cel in de mout de zetmeelkorrels omgeven door een eiwitnetwerk
(zie afbeelding hieronder).
Eiwit is opgebouwd uit aminozuren. Er bestaan 20 verschillende
soorten aminozuren en eiwitten zijn ketens van enkele tientallen
tot enkele duizenden aminozuren aan elkaar, en altijd niet-vertakt.
Die ketens zijn
vaak opgerold tot
celwand
(cellulose en hemicellulose) eiwitmatrix
bolletjes
en
kunnen onderling
contact maken en
zo een netwerk
kleine
vormen. Tijdens
zetmeelkorrels
het
vermouten
wordt
dit
grote
eiwitnetwerk
zetmeelkorrels
gedeeltelijk
afgebroken. Dit is
buitenste celwand
nodig
om
2
(eiwitten en pentose)
redenen: tijdens
het vermouten moeten de zetmeelsplitsende enzymen zo snel
mogelijk zetmeel af kunnen breken en daarbij niet tegengehouden
worden door een eiwitnetwerk, én afgebroken eiwit (feitelijk:
aminozuren) is (zijn) nodig voor de gistgroei.
In mout zitten, dankzij het vermoutingsproces, veel enzymen:
enzymen die de celwand kunnen afbreken (glucanasen),
eiwitsplitsende enzymen (proteïnasen, proteasen, peptidasen en
meer van die fantastische namen) en 2 soorten zetmeelsplitsende
enzymen. Toen mout nog niet zo goed kon worden gemaakt (of
misschien was de gerst niet zo goed) moest tijdens het brouwen
eerst nog wat celwand van de mout worden afgebroken tijdens de
celwandrust op 30-35 ˚C. Toen de mout beter werd was de eerste
rust de eiwitrust. Bedoeling was om het eiwit voldoende af te
breken om de 2 bovengenoemde redenen. Te ver afgebroken eiwit
heeft overigens een lage schuimstabiliteit tot gevolg.
Hoewel de algemeen geaccepteerde temperatuur voor de eiwitrust
53˚C zijn er toch brouwers die daar van afwijken. En met recht.
Want er zijn veel soorten eiwitsplitsende enzymen en elk heeft zijn
eigen optimum. Dus als je een ander soort eiwitsplitsing wilt
(bijvoorbeeld omdat je een ander type schuim wilt of omdat je een
gist hebt die andere voedingsstoffen nodig heeft) kun je besluiten je
eiwitrust op bijvoorbeeld 48 ˚C te houden. Bedenk dat de
denaturatietemperatuur van enzymen (de temperatuur waarbij ze
onwerkzaam worden) vaak vlak boven hun optimum ligt. Eiwit is
bijzonder ingewikkeld en kan op bijzonder veel manieren worden
afgebroken met bijzonder veel verschillende soorten enzymen. Het
is dus bijzonder complex.
Tegenwoordig wordt gerst zódanig vermout, dat brouwers de
(dure) eiwitrust kunnen overslaan en meteen op de eerste
versuikeringsrust kunnen inmaischen.
Heel kort iets over zetmeel. Zetmeel is opgebouwd uit
glucosemoleculen; honderdduizenden. Zetmeelsplitsende enzymen
of amylasen splitsen die zetmeelmoleculen. En dat moet ook, want
gist kan wel glucose omzetten in alcohol en CO2 en ook wel 2 of 3
K
K
K
glucose
moutsuiker
glucosemoleculen die aan elkaar zitten (respectievelijk maltose en
maltotriose) maar beslist niet méér. Zetmeel is een vertakt
molecuul.
Nou ja, zetmeel is een mengsel van vertakte moleculen en
onvertakte moleculen. Zie hierboven. Wanneer de temperatuur
tijdens inmaischen op 63 ˚C komt gaat het enzym β-amylase aan de
slag. Dat begint eigenlijk al eerder, maar het werkt het beste bij 63
˚C. Het is een zogenaamd exo-enzym: het kan alleen stukjes vanaf
de buitenkant van het zetmeelmolecuul afknippen. En die stukjes
zijn niet zo groot: glucose, maltose (2 glucose-eenheden) en
maltotriose (3 glucose-eenheden). Als-ie dat bij het onvertakte
molecuul doet (rechts op de tekening hierboven) en je wacht lang
genoeg kan-ie het hele molecuul aan stukjes knippen. Bij het
vertakte molecuul komt-ie niet voorbij de knooppunten (K in de
tekening). Er blijven dus heel grote brokstukken zetmeel over die
er voor zorgen dat het beslag behoorlijk viskeus blijft. Want β-
K
K
K
amylase kan maar vanaf één kant beginnen (het zogenaamde nietreducerende uiteinde), zoals aangegeven in de tekening hierboven.
Als je op 63 ˚C een rust wilt houden maar je schiet er bij het
opwarmen overheen, wordt β-amylase gedeeltelijk beschadigd. Het
gevolg is dat de eerste versuikeringsrust minder snel zal verlopen,
zelfs al koel je snel terug naar 63 ˚C (daarom is het ook zo
belangrijk de afwijking van je thermometer te kennen!!). Maar βamylase is iets minder gevoelig voor te hoge temperatuur dan βamylase.
β-Amylase is een zogenaamd endo-enzym. Het kan midden in het
zetmeel molecuul knippen (zie hierboven). Het zou dus mooi
kunnen samenwerken met β-amylase: β-amylase knipt in het
midden en β-amylase gaat weer aan de nieuwe uiteinden knabbelen.
Helaas werkt dat zo niet: β-amylase werkt het beste bij 72-73 ˚C en
dan werkt β-amylase niet meer. β-amylase knipt wel de grote
zetmeel-brokstukken aan kleine stukjes en daarmee wordt de
viscositeit sterk verlaagd: deze tweede versuikeringsrust wordt
daarom ook de vervloeiingsrust genoemd. Het verschijnsel is ook
heel opvallend. De denaturatie-temperatuur van β-amylase (dat is de
temperatuur waarbij-ie kapot gaat) is ongeveer 80 ˚C (Jan S. had
gelijk). Wanneer bij 78 ˚C wordt geklaard blijft er nog wat βamylase-activiteit behouden (maar wordt wel minder).
De reden dat na de vervloeiingsrust wordt doorverwarmd naar 78
˚C is om de viscositeit van het beslag nog verder te verlagen, zodat
de klaring sneller verloopt. De discussie in brouwerijen is nog altijd
hoeveel keer je kunt klaren (dus hoeveel keer je een klaringskuip
kunt beladen, gebruiken, ledigen en reinigen) in 24 uur. Dat was
halverwege de jaren tachtig nog maar 10 keer, halverwege de jaren
negentig wel 12,6 keer als gevolg van verfijnde bedrijfsvoering,
betere mout en goede automatisering van de klaringskuipen. Maar
als snelheid alles is (gang is alles) moet je in ieder geval zorgen voor
dunne, dus warme, wort. Brouwerijen berekenen de snelheid van
klaren en die moet voor hoofdwort 200 ml/cm2/s zijn en voor
nawort 250 ml/cm2/s.
In de grafiek die hierna volgt is de activiteit van de amylasen te zien
en het ontstaan van glucose (monosachariden), maltose
(disachariden) en grotere brokstukken. Het gebruikte
temperatuurtraject is niet helemaal zoals we dat bij (pils) brouwen
doen: het eerste uur op 50 ˚C, daarna op 65 ˚C en de aflopende
wort werd van 70 naar 100 ˚C verwarmd. Niettemin is het een
interessante grafiek (vind ik).
Eronder zijn twee grafiekjes bijgevoegd, die de afname van
activiteit van het β-amylase en het β-amylase bij verschillende
temperaturen in de tijd weergeven. Kijk eens naar de
maischschema’s die je gebruikt. Het verklaart een hoop.
α-amylase
activiteit
100
90
100
dextrinen
90
β-amylase
activiteit
80
80
70
70
disachariden
60
60
50
50
40
40
30
30
20
20
monosachariden
10
10
0
0
0
30
50 C
60 tijd (min) 90
120
65 C
70 100 C
150
beslagketel
wortketel
Fons M.