eiwit: meer dan wit van een ei - Faculteit Wetenschappen

WAAROM MAAKT VERSE ANANAS VAN
PUDDING EEN SOEP?
Lerarendag Faculteit Wetenschappen K.U.Leuven
30 april 2008
0
EIWITTEN: MEER DAN WIT VAN EEN EI
1 EIWITTEN IN HET DAGELIJKSE LEVEN
Figuur 1. Eiwitten in het dagelijkse leven.
Zowel het geel als het wit van een ei zijn hoofdzakelijk opgebouwd uit eiwitten, net zoals melk.
Niet enkel voedsel bevat eiwitten. Eiwitten zijn ook essentiële bouwstenen voor onze spieren
en huid, onze haren en nagels. Zelfs bloed bevat eiwitten. Eiwitten vormen de basis van alle
levende materie. Ze dienen vaak als enzym of katalysator voor biochemische processen.
We komen elke dag in aanraking met eiwitten. We zijn zelfs bijna volledig opgebouwd uit
eiwitten. Het is dus logisch dat eiwitten zeer belangrijk zijn. Proteïnen is een andere naam voor
eiwitten. Die naam komt van het Griekse ‘proteios’ wat ‘de eerste plaats innemen’ betekent.
2 AANWEZIGHEID VAN EIWITTEN AANTONEN
2.1 XANTHOPROTEÏNETEST
Materiaal
Proefbuisrekje, 2 proefbuizen, melk, druppelflesje met geconcentreerde HNO3-oplossing
Veiligheidsmaatregelen
Handschoenen en labojas
R34: veroorzaakt brandwonden
HNO3
S23: gas/rook/damp/spuitnevel niet inademen
S26: bij aanraking met de ogen onmiddellijk overvloedig met water spoelen en
deskundig medisch advies inwinnen
S36: draag geschikte beschermende kledij
S45: in geval van ongeval of indien men zich onwel voelt onmiddellijk een arts
raadplegen (indien mogelijk hem het etiket tonen)
Uitvoering
Breng ongeveer 3 ml melk in een proefbuisje en voeg vervolgens enkele druppels
geconcentreerd salpeterzuur toe.
Waarneming
Na het toevoegen van de waterstofnitraatoplossing kleurt de melk geel.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
1
Figuur 2. De xanthoproteïnetest
Verklaring
De eiwitten aanwezig in de melk worden aangetast door het salpeterzuur en door sterke zuren
in het algemeen.
Toepassing
Waarom kleurt de huid geel indien ze in contact komt met salpeterzuur?
Onze huid bevat eiwitten. Eiwitten worden aangetast door sterke zuren. Dus ook onze huid
wordt aangetast door sterke zuren. Met salpeterzuur treedt de xanthoproteïnereactie op en
kleurt de huid geel. Daarom is het belangrijk handschoenen te dragen wanneer we met
salpeterzuur werken.
2.2 BIUREETTEST
Materiaal
Proefbuisrekje, 2 proefbuizen, melk, NaOH-oplossing 3 mol/l, CuSO4-oplossing 0,1 mol/l
Veiligheidsmaatregelen
Handschoenen en labojas
CuSO4 R22: schadelijk bij opname door de mond
R36/38: irriterend voor de ogen en de huid
S22: stof niet inademen
NaOH R36/38: irriterend voor de ogen en de huid
S28: na aanraking met de huid, onmiddellijk wassen met veel water
Uitvoering
Breng in een proefbuis 2 ml melk. Voeg hieraan 1 ml CuSO4-oplossing toe en vervolgens 1 ml
NaOH-oplossing.
Waarneming
Na het toevoegen van CuSO4–oplossing en NaOH-oplossing kleurt de melk violet.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
2
Figuur 3. De biureettest
Verklaring
Er vindt een complexvorming plaats tussen koper en de eiwitten die aanwezig zijn in de melk.
Elk complex ion heeft zijn typische kleur. In dit geval is dat violet (de kleur op de getekende
figuur is meer echtheidsgetrouw dan die op de foto).
2.3 ALBUSTIX-TEST
Materiaal
Proefbuis of bekertje, melk en albustix
Uitvoering
Doe wat melk in een proefbuisje en neem een albustix uit het doosje. Doop het strookje in de
melk. Vergelijk vervolgens de kleur van het indicatorstrookje met de kleurenkaart op het
doosje albustix.
Waarneming
Het indicatorstrookje kleurt groen. Via de kleurenkaart op het doosje albustix lees je af
hoeveel eiwit er bij benadering in de geteste stof aanwezig is.
Figuur 4. De albustixtest
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
3
3 DE BOUW VAN EIWITTEN
3.1 VAN AMINOZUUR NAAR EIWIT
3.1.1
Bouwstenen van een eiwit
DE bouwstenen van eiwitten zijn aminozuren. Alle aminozuren nodig voor de opbouw van
eiwitten, bevatten een carboxylgroep (-COOH) en een aminegroep (-NH2), beide gebonden aan
éénzelfde koolstofatoom, het α-koolstofatoom genoemd. Dit koolstofatoom draagt eveneens
een waterstofatoom.
Figuur 5. Structuurformule van een aminozuur
Verder bevat een aminozuur ook nog een R- of een restgroep. Deze restgroep bepaalt het
verschil tussen de aminozuren, meer bepaald welke eigenschappen het aminozuur heeft. Deze
groep kan immers polair of apolair zijn, aromatisch, positief of negatief geladen.
Voor het leven zijn een twintigtal aminozuren belangrijk (Figuur 6). Acht van deze aminozuren
kan een menselijk lichaam niet zelf aanmaken. Deze acht aminozuren moeten dus via het
voedsel worden opgenomen en worden daarom de essentiële aminozuren genoemd.
3.1.2
Opbouw van een eiwit
Wanneer 2 aminozuren onder geschikte omstandigheden op elkaar kunnen inwerken, kan er
een condensatiereactie optreden. Twee moleculen worden aan elkaar gekoppeld onder
afsplitsing van een klein molecule, in dit geval water. Er ontstaat een peptidebinding.
Figuur 7. Vorming van een dipeptidebinding
Aan beide uiteinden van de peptide kan deze reactie opnieuw plaatsvinden. Zo kunnen er
lange ketens ontstaan. Een keten langer dan 10 aminozuurbouwstenen, wordt polypeptide
genoemd, een keten langer dan 100 aminozuurbouwstenen een proteïne of eiwit.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
4
Figuur 6. De twintig voor het leven belangrijke aminozuren
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
5
3.1.3
De structuur van eiwitten
Proteïnen zijn complexe moleculen opgebouwd uit aminozuren. De aard van de aminozuren in
een eiwit bepaalt de eigenschappen en de structuur van een eiwit. Men onderscheidt de
primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur (Figuur 8).
Figuur 8. Primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van een eiwit.
A De primaire structuur
De primaire structuur is gekend indien de volgorde van de verschillende aminozuren gekend is.
De opeenvolging van de aminozuren is specifiek voor een eiwit. Proteïnen of eiwitten
onderscheiden zich dus van elkaar door:
- het aantal aminozuren waaruit ze opgebouwd zijn
- de volgorde waarin de aanwezige aminozuren voorkomen
- de aard van de aanwezige aminozuren
- het procentueel voorkomen van de aanwezige aminozuren.
B De secundaire structuur
Uit röntgendiffractieonderzoek bleek dat eiwitten niet voorkomen als lange ketens maar een
driedimensionale structuur hebben. Deze ruimtelijke vorm van de polypeptideketen is een
gevolg van waterstofbruggen tussen het H-atoom van de NH-groep van één aminozuur en het
O-atoom van de C=O-groep van een ander aminozuur. Zo ontstaat vaak een spiraalstructuur
(helix) of een vouwbladstructuur.
De α-helixstructuur van een eiwit ontstaat doordat de lange ketting van aminozuren uit de
primaire structuur zich opwindt als een spiraal. Waterstofbruggen zorgen voor de stabiliteit van
de structuur. De aanwezige restgroepen zijn steeds naar buiten gericht.
De β-vouwbladstructuur van een eiwit ontstaat uit twee naast elkaar liggende
polypeptideketens. De ketens worden met elkaar verbonden door waterstofbruggen. De
aanwezige restgroepen zijn alternerend naar boven en naar beneden gericht.
Figuur 9: De α-helixstructuur en de β-vouwbladstructuur.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
6
C De tertiaire structuur
De karakteristieke groepen in de R-restgroep van de aminozuurbouwstenen (zoals SH, COOH,
NH2, ...) die buitenwaarts gericht zijn, kunnen onderling reageren en leiden aldus tot bindingen
die de helix omvormen tot een min of meer opgerold kluwen. Er wordt dan een globulaire
structuur bekomen. De meeste van de bindingen zijn zwakke bindingen. De tertiaire structuur
is dan ook een zeer labiele structuur. Ze is gemakkelijk beïnvloedbaar door pH,
zoutconcentratie, temperatuur, … Het eiwit myoglobine dat in bloed voorkomt heeft een
globulaire structuur.
D De quaternaire structuur
Bij eiwitten met een hele hoge molecuulmassa worden verschillende globulaire structuren
verbonden tot een groter geheel. Dit gebeurt opnieuw door waterstofbruggen tussen
verschillende peptidebindingen. Op deze manier wordt de quaternaire structuur van eiwitten
gevormd.
3.2 MODELBOUW VAN EIWITTEN
In plaats van een voorstelling op bord of op een presentatie, kan er gebruik gemaakt worden
van een zelfgemaakte ruimtelijke voorstelling die kan tentoongesteld worden in de klas. Dit
helpt de leerlingen een beter idee van de structuur van een eiwit te vormen dan wanneer er
enkel een vlakke voorstelling op het bord wordt weergegeven. Volgende modellen kunnen met
eenvoudige middelen worden gebouwd waardoor een ingewikkelde structuur eenvoudig kan
worden uitgelegd.
3.2.1
De primaire structuur
De primaire structuur van een eiwit kan voorgesteld worden aan de hand van een lange draad
met allemaal bolletjes. En deze draad kan enorm lang zijn.
Materiaal: kraaltjes in verschillende kleuren, een stukje touw, pen en papier.
Uitvoering: Rijg de kraaltjes over het stukje touw. De kraaltjes stellen de aminozuren voor.
Elke kleur stelt een ander aminozuur voor. Maak bijvoorbeeld twee verschillende kettingen,
met een andere combinatie van kraaltjes. Dit toont aan dat een andere combinatie van
aminozuren, een ander eiwit geeft. Bevestig aan beide uiteinden van de ketting een stukje
papier. Aan één uiteinde schrijf je op het papiertje NH2 en op het papiertje aan het andere
uiteinde schrijf je –COOH. Dit geeft weer dat de uiteinden nog kunnen verder reageren met
een nieuw aminozuur en de keten dus nog langer kan worden.
Resultaat:
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
7
Opdrachten voor de leerlingen:
Gegeven drie verschillende aminozuren voorgesteld door A, B en C.
* Stel twee eiwitten voor die elk in totaal 6 aminozuren bevatten en verschillen naar de aard
van de aanwezige aminozuren.
* Stel twee eiwitten voor die elk minstens 8 aminozuren bevatten en enkel verschillen naar
procentueel voorkomen van de aminozuren.
3.2.2
De α-helixstructuur
Materiaal: kraaltjes in verschillende kleuren, stukjes touw en niet te dikke flexibele ijzerdraad.
Uitvoering: Plooi de ijzerdraad aan een zijde een beetje dubbel zodat de kraaltjes er niet af
kunnen glijden. Rijg de kraaltjes over de ijzerdraad. Wind de bekomen primaire structuur rond
de vingers op zoals een spiraal. Verbind af en toe twee kraaltjes vlak boven elkaar met een
stukje touw. Dit geeft de aanwezige waterstofbruggen weer.
Resultaat:
3.2.3
De β-vouwbladstructuur
Materiaal: kraaltjes in verschillende kleuren, stukjes touw en niet te dikke flexibele ijzerdraad.
Uitvoering: Plooi de ijzerdraad dubbel. Rijg de kraaltjes over de ijzerdraad om een
kettingvormige primaire structuur te bekomen. Vouw de uiteinden van de ijzerdraad om zodat
de kraaltjes er niet af kunnen vallen. Verbind af en toe twee tegenover elkaar liggende
kraaltjes met een stukje touw. Dit geeft de aanwezige waterstofbruggen weer. Plooi ook deze
dubbel en toon dan de β-vouwbladstructuur.
Resultaat:
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
8
3.3 AFBRAAK VAN DE EIWITSTRUCTUUR - EXPERIMENT
Koken of bakken van het wit van een kippenei verandert onomkeerbaar de structuur ervan.
Door verwarming, bestraling of soms alleen maar heftig schudden kunnen de bindingen die
aan de basis liggen van de secundaire en de hogere structuren, verstoord worden zodat het
eiwit zijn oorspronkelijke structuur verliest. Deze denaturatie, die meestal onomkeerbaar is,
leidt vaak tot een verlies van de biologische activiteit bij enzymen en hormonen. Wanneer de
structuur van een eiwit wegvalt, breekt het af in zijn initiële bouwstenen. Bij de denaturatie
van eiwithoudende voedingsmiddelen ontstaan lagere eiwitten die gemakkelijker verteren.
Materiaal
Proefbuisrekje, 1 proefbuisje, NaOH-oplossing 3 mol/l, een schaar, een grote wasknijper,
lucifers en een bunsenbrander.
Veiligheidsmaatregelen
Handschoenen, veiligheidsbril en labojas
NaOH R36/38: irriterend voor de ogen en de huid
S28: na aanraking met de huid, onmiddellijk wassen met veel water
Uitvoering
Vraag aan een leerling om een klein stukje haar af te staan voor de proef. Knip een klein
plukje haar af en doe het in de proefbuis. Voeg ongeveer 3 ml NaOH-oplossing toe. NaOH
wordt gebruikt als katalysator voor de afbraakreactie. Verwarm nu de proefbuis boven de
bunsenbrander.
Waarneming
Eerst valt het haar uiteen in grote brokstukken, later gaan deze grotere brokstukken opbreken
in kleinere deeltjes.
Verklaring
Door de temperatuursverhoging valt de structuur van het eiwit keratine dat veelvuldig in haren
voorkomt, uit elkaar. De amidegroepen worden opengebroken. De grote brokstukken noemen
we peptonen. Na een tijdje worden echt alle peptidebindingen verbroken en worden de
eiwitten terug omgezet in hun oorspronkelijke bouwstenen, de aminozuren.
Toepassing
Om afvoerbuizen in badkamer en keuken te ontstoppen gebruikt men sterke basen.
4 FUNCTIE VAN EIWITTEN
Voor alle levende organismen zijn eiwitten van levensbelang. Eiwitten kunnen verschillende
functies hebben. Eiwitten komen voor als transportmiddel. Zo vervoert het eiwit hemoglobine
zuurstof. Er zijn eiwitten die bescherming bieden. Zij vormen antilichamen tegen vreemde
stoffen. Ook bij de hormoonactiviteit komen er eiwitten aan te pas. Het eiwit insuline regelt het
suikergehalte in het bloed. Verder katalyseren eiwitten verschillende chemische reacties zoals
stofwisselingsreacties.
4.1 BUFFERWERKING VAN AMINOZUREN
Aminozuren kunnen zich ten opzichte van andere deeltjes gedragen of als Brönstedzuur (H3N+CHR-COOH) of als Brönstedbase (H2N-CHR-COO1-). Afhankelijk van de pH ontstaat hierbij een
positief zuurion, een negatief base-ion of een neutraal zwitterion (H3N+-CHR-COO1-). De pH
waarbij het zwitterion voorkomt wordt iso-elektrisch punt genoemd.
Door de aanwezigheid van zowel een zwak zuur als een zwakke base-functie vertonen de
aminozuren een bufferwerking ten opzichte van toegevoegde H3O1+- of OH1--ionen. In zuur
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
9
midden zullen de oxoniumionen reageren met de –COO1- groep en in basisch midden zullen de
hydroxide-ionen reageren met de –NH31+ groep. In een neutraal midden komt vooral het
zwitterion voor. Hieruit volgt een belangrijke eigenschap van aminozuren, namelijk hun
bufferende werking. Omdat eiwitten opgebouwd zijn uit aminozuren bezitten ook zij deze
eigenschap. Dit is belangrijk voor de levende organismen. Zo kan de pH van het bloed binnen
nauwe grenzen constant blijven. Zure of basische aanvallen worden gebufferd door de
aanwezige proteïnen.
4.2 EIWITTEN ALS ENZYMEN
4.2.1
Wat is een enzym?
Een enzym is een eiwit dat een chemische reactie katalyseert, ervoor zorgt dat die reactie
mogelijk wordt of sneller verloopt. Zonder enzymen zouden stofwisselingsprocessen zeer
langzaam verlopen tot onmogelijk zijn bij een lichaamstemperatuur van 36-37 °C.
4.2.2
Hoe werkt een enzym?
Het enzym zelf wordt tijdens de chemische reactie niet verbruikt of verandert niet van
samenstelling. Het enzym bindt zich tijdens de reactie aan het substraat. Het substraat is
datgene dat de chemische reactie ondergaat. Na de reactie keert het enzym weer terug naar
zijn oorspronkelijke toestand en kan het onmiddellijk opnieuw gebruikt worden.
Enzymen werken specifiek. Dit wil zeggen dat een bepaald enzym slechts één bepaalde reactie
zal katalyseren. Katalysator en reactie (substraat) passen bij elkaar zoals een sleutel bij een
slot. Het enzym klemt zich met zijn actieve plaats om het substraat. Het deel dat omklemd
wordt, wordt losgemaakt van het grotere geheel. Hierna komt ook het enzym weer vrij en kan
het een volgende molecule laten reageren. Ketens van moleculen van diverse aard, kunnen zo
in andere enkelvoudige moleculen worden omgezet.
Voor de omzetting van sucrose naar glucose en fructose gebeurt dit als volgt:
Enzym + substraat
4.2.3
Enzym-substraatcomplex
Enzym-productcomplex
Enzym + product
Invloed van pH en temperatuur op de enzymwerking
Enzymen werken slechts efficiënt bij een welbepaalde pH-waarde en binnen een smal
temperatuursgebied. Bij andere omstandigheden verandert de vorm van het enzym en passen
de reactiemoleculen er niet meer in.
4.2.4
Experimenteel onderzoek
Voedingsmiddelen vormen vaak het substraat voor een enzym. Met behulp van enzymen
worden voedingsstoffen in kleine stukjes gebroken en verwerkt tijdens de spijsvertering. Zo
een afbraakreactie wordt ook wel een hydrolysereactie genoemd.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
10
A Het verdwijnend gummibeertje
Materiaal
3 petrischaaltjes, 3 rode gummibeertjes, vers ananassap, vers appelsap en vers kiwisap.
Uitvoering
Leg in elk petrischaaltje één rood gummibeertje. Vul een eerste petrischaaltje met ananassap,
een tweede met kiwisap en het laatste met appelsap. Doe telkens voldoende vruchtensap in de
schaaltjes. Zorg dat het gummibeertje volledig in het sap ligt.
Vervolgens wordt aan elk petrischaaltje een rood gummibeertje toegevoegd.
We laten de schaaltjes open en bij kamertemperatuur staan.
Het resultaat na 0 uur:
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
11
Het resultaat na 5 uur:
Het resultaat na 24 uur:
Verklaring
Een gummibeertje bestaat hoofdzakelijk uit gelatine. Gelatine wordt gemaakt uit eiwitten
(vooral collageen) afkomstig van o.a. beenderen, huid en kraakbeen van dieren. Dus gelatine
is hoofdzakelijk opgebouwd uit eiwitten. Zowel ananassap als kiwisap bevatten respectievelijk
het protease bromelase en actinidase. Appelsap bevat geen protease. Proteasen zijn enzymen
die andere eiwitten afbreken. Een andere naam voor protease is peptidase. ‘Prote’ komt van
proteïne en een enzym op -ase breekt iets af.
Het protease aanwezig in het ananassap en het kiwisap zorgt voor de afbraak van de gelatine.
Hierdoor lost een gummibeertje op in deze vruchtensappen. Aangezien er geen protease
aanwezig is in appelsap, zal het gummibeertje ook niet oplossen.
B Fruitsla of fruitsoep?
Materiaal
Gelatineblaadjes, glazen kom, lepel, verse ananas, ananas uit blik, tandenstokers, 5 kleine
kommetjes, microgolfoven, diepvriezer, frigo.
Veiligheidsmaatregelen
Wanneer deze proef in een labo wordt uitgevoerd, zeg dan uitdrukkelijk dat de leerlingen niet
mogen proeven van het fruit. Wanneer deze proef in een keuken wordt uitgevoerd, kan dit
natuurlijk wel.
Uitvoering
Leg een aantal gelatineblaadjes in koud water te week.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
12
Warm ondertussen wat water op in de microgolfoven. Doe de gelatineblaadjes in het warme
water en los ze op. Vervolgens wordt de gelatineoplossing over 5 petrischaaltjes verdeeld en in
de frigo gezet tot de gelatine stijf geworden is.
Nummer de kommetjes van 1 tot 5.
* Kommetje 1: niets toevoegen
* Kommetje 2: voeg een stukje verse ananas toe
* Kommetje 3: voeg een stukje ananas uit blik toe
* Kommetje 4: voeg een stukje verse ananas toe dat eerst een minuut op de hoogst
mogelijke temperatuur in de microgolfoven heeft gelegen
* Kommetje 5: voeg een stukje verse ananas toe dat eerst 30 minuten in de diepvriezer heeft
gelegen.
Kijk elke 5 minuten even onder het stukje ananas. Schuif de ananas opzij met een
tandenstoker en leg de ananas na de waarneming terug naar zijn oorspronkelijke plaats. Plaats
de kommetjes na 15 min terug in de frigo. Bekijk de kommetjes opnieuw op het einde van de
les.
Waarnemingen
Tijd
0 min
5 min
10 min
15 min
60 min
Kom 1
Gelatine
is
stijf
Geen
verandering
Geen
verandering
Geen
verandering
Geen
verandering
Kom 2
Gelatine
is
stijf
De
gelatine
wordt week
Er
ontstaat
een putje
Putje
wordt
dieper
Uitholling
in
de gelatine
Kom 3
Gelatine
is
stijf
Geen
verandering
Geen
verandering
Geen
verandering
Geen
verandering
Kom 4
Gelatine
is
stijf
Geen
verandering
Geen
verandering
Geen
verandering
Geen
verandering
Kom 5
Gelatine
is
stijf
De
gelatine
wordt week
Er
ontstaat
een putje
Putje
wordt
dieper
Uitholling
in
de gelatine
De foto’s van de waarnemingen na 0, 10 en 60 minuten zijn weergegeven op de volgende
bladzijde. De vlekken in de gelatine die na 60 minuten in kom 3 en kom 4 te zien zijn, is sap
dat uit de ananasstukjes komt.
Verklaring
Ananas bevat bromelase, een protease. Gelatine bestaat hoofdzakelijk uit eiwitten en kan dus
afgebroken worden door proteasen. In kommetje 1 wordt er niets toegevoegd. De
samenstelling van de gelatine zal dus ook niet veranderen. In kommetje 2 wordt verse ananas
toegevoegd. In verse ananas is het protease actief aanwezig en de gelatine zal dus stilaan
worden afgebroken. Er ontstaat een putje onder de ananas. Aan kommetje 3 wordt een stukje
ananas uit blik toegevoegd. Hier gebeurt er niets met de gelatine. Aan kommetje 4 wordt een
stukje verwarmde verse ananas toegevoegd. Ook hier gebeurt er niets met de gelatine.
Wanneer ananas verwarmd wordt, valt de structuur van het protease uit elkaar en verliest het
protease zijn functie. Er treedt denaturatie van het enzym op. Ananas in blik wordt bij de
bereiding ook verhit en het protease zal ook hier gedenatureerd zijn. Aangezien het protease
zijn functie verloren heeft, zal de gelatine niet afgebroken worden. Aan kommetje 5 wordt een
stukje diepgevroren verse ananas toegevoegd. De gelatine zal ook hier stilaan oplossen. Dit wil
zeggen dat bevriezen geen effect heeft op de structuur van het protease. Het protease zal niet
denatureren en zijn functie dus ook niet verliezen.
Vermijd dus vruchten met proteasen in bereidingen op basis van gelatine om te voorkomen
dat de eiwitten worden afgebroken en het gerecht er als een soepje gaat uitzien. Ananas,
kiwi’s, vijgen en papaya’s bevatten proteasen. Worden deze vruchten toch aan een
gelatinepudding toegevoegd, dan dienen de proteasen vooraf gedenatureerd te worden,
bijvoorbeeld door ze te verhitten.
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
13
Kom1
Niets
Kom 2
Verse ananas
Kom 3
Ananas uit blik
Kom 4
Verse ananas na 1
minuut microgolfoven
Kom 5
Verse ananas na 30
minuten diepvries
Na 10 minuten
Na 60 minuten
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
14
5 GERAADPLEEGDE BRONNEN
* Nano (3de graad); Capon, Jansen, Meeus, Onkelinx, Rotty, Speelmans, Surings, Vangerven;
Wolters Plantyn; p. 396-403
* Scheikunde voor voortgezet onderwijs 3V; Groen, Hamann, Schuijl; nib; p. 253-257
* Chemie plus 6 (De chemische reactie); Andries, Courtyn, Lambers, Smet, Van Hoye;
Pelckmans; p. 194-200
* Enzyme im chemieunterricht. Naturwissenschaften im unterricht chemie, Ausgabe 2/06,
Jahrgang 17
* Soup or salad. Journal of chemical education, Vol 76, No 5, May 1999
* Websites:
http://nl.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%AFne
http://www.marions-kochbuch.de/rezept/1411.jpg
http://www.astrazeneca.no/images/presse/melk_218x278.jpg
http://www.koreus.com/files/200410/12-rigolo1.jpg
http://med.hro.nl/langk/biol2/opbouweiwit.ppt
www.kennislink.nl
http://old.iupac.org/didac/
6 INHOUDSTAFEL
1
2
3
4
5
6
Eiwitten in het dagelijkse leven .................................................................................. 1
Aanwezigheid van eiwitten aantonen .......................................................................... 1
2.1
Xanthoproteïnetest ........................................................................................... 1
2.2
Biureettest ...................................................................................................... 2
2.3
Albustix-test .................................................................................................... 3
De bouw van eiwitten ............................................................................................... 4
3.1
Van aminozuur naar eiwit .................................................................................. 4
3.1.1 Bouwstenen van een eiwit.............................................................................. 4
3.1.2 Opbouw van een eiwit ................................................................................... 4
3.1.3 De structuur van eiwitten............................................................................... 6
3.2
Modelbouw van eiwitten .................................................................................... 7
3.2.1 De primaire structuur .................................................................................... 7
3.2.2 De α-helixstructuur ....................................................................................... 8
3.2.3 De β-vouwbladstructuur ................................................................................ 8
3.3
Afbraak van de eiwitstructuur - experiment ......................................................... 9
Functie van eiwitten ................................................................................................. 9
4.1
Bufferwerking van aminozuren ........................................................................... 9
4.2
Eiwitten als enzymen ...................................................................................... 10
4.2.1 Wat is een enzym? ...................................................................................... 10
4.2.2 Hoe werkt een enzym? ................................................................................ 10
4.2.3 Invloed van pH en temperatuur op de enzymwerking ...................................... 10
4.2.4 Experimenteel onderzoek ............................................................................. 10
Geraadpleegde bronnen .......................................................................................... 15
Inhoudstafel .......................................................................................................... 15
ALOChemie 2006-2007 – Miet Boonen
15