Eiwit als van een ei alleen dan anders….

Eiwit als van een ei alleen dan
anders….
Proteïnen en DNA
Eiwit
• Uit welke bouwblokken bestaan eiwitten?
– Aminozuren
• Wat is de algemene opbouw van een
aminozuur?
Opbouw aminozuur
Restgroep (bepalend voor
aminozuur)
Aminogroep (NH2)
Carboxylgroep (organisch zuur)
Vorming polypeptide
Eiwitstructuur
• Eiwitten zijn opgebouwd uit lange ketens
van aminozuren  polypeptiden
• Deze ketens zijn op een specifieke manier
gevouwen zodat ze een ruimtelijke vorm
krijgen.
Eiwitstructuur
• Je kunt deze vouwing verdelen in verschillende
niveaus:
– Primaire structuur wordt gevormd door de polipeptide
– De secundaire structuur wordt gevormd door de
vouwing van de polipeptide in α-helixen en β-platen.
Eiwitstructuur
• De tertiaire structuur bestaat uit verdere vouwing
van de polipeptide in een ruimtelijke vorm.
– Waterstofbruggen en disulfideverbindingen
Eiwitstructuur
• De quartenaire structuur vind je alleen terug bij
eiwitten die bestaan uit meer dan één
polipeptide. Deze structuur bestaat dan ook uit
de ruimtelijke plaatsing in het eiwit van de
verschillende polipeptiden
Functies van eiwitten
• Noem tenminste 5 functies die eiwitten vervullen
in een cel:
– Katalysator (enzymen)
– Structuur (cytoskelet, haar, nagels, bindweefsel)
– Signaaloverdracht (signaaleiwitten, sommige
hormonen)
– Beweging (spiereiwitten  actine, myosine)
– Transport (hemoglobine)
– Opslag
– Receptoreiwitten (in je netvlies)
– Gen regulatie eiwitten
– Maar ook de lens van je oog
Enzymen
• Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties in
de cel katalyseren (versnellen).
• Dit doen ze door de activeringsenergie van
reacties te verlagen.
• Ze hebben een actief centrum waarin het
substraat waarop ze werken precies past.
Enzymactiviteit
•
•
•
•
Substraatconcentratie
Temperatuur
Zuurgraad (pH)
Inhibitie (reversibel en irreversibel)
– Competitief
– Niet – competitief
• Allosterische werking (vb. hemoglobine)
De rem erop
• Een bepaald enzym heeft sucrose als
substraat en glucose als product. Als er
veel glucose aanwezig is wordt er minder
sucrose omgezet in glucose.
• Verklaar hoe dit kan.
Remming en activatie
• Competitief en niet-competitief
(allosterisch)
• Bij competitieve remming gaat het
regelmolecuul op de actieve plaats van het
enzym zitten. Hierdoor kan het enzym
geen substraat meer binden.
• Competitieve remming
vindt vaak plaats door het
product van een
metabolische route
(=stofwisselingsroute)
waarin het enzym
werkzaam is.
• Vraag: Leg uit wat een
metabolische route is en
hoe remming van het
product een dergelijke
route kan reguleren.
Metabolische route
Stof A
enzym A
Stof B
enzym B
Stof C
Stof C is een competitieve
remmer van enzym A. Veel
stof C remt dus deze
metabolische route. Hierdoor
komt er nooit een groot
overschot van stof C, wat
verspilling zou zijn.
Allosterische remming en activatie
• Veel eiwitten worden allosterisch geremd
of geactiveerd. Voorbeelden hiervan zijn:
– Enzymen
– Signaaleiwitten
– Kanaaleiwitten
• Bij allosterische remming gaat het
regelmolecuul niet op het actieve centrum
zitten maar op een allosterisch centrum
zitten.
• Doordat een
regelmolecuul op het
allosterische centrum
gaat zitten verandert
het eiwit van vorm.
Hierdoor kan het
actieve centrum beter
of slechter passend
worden voor het
substraat.
Allosterische werking
• Drie typen eiwitten die allosterisch worden
geremd of geactiveerd zijn:
– Enzymen
– Signaaleiwitten
– Kanaal- en transporteiwitten
• Vraag: Bedenk voor alle drie deze typen
het nut van allosterische remming en
activatie.