Proeftentamen Biochemie MST gesloten boek gedeelte 16 pts 3 8 5

Proe%entamen Biochemie MST gesloten boek gedeelte 16 1.a Teken de chemische structuur van het pep=de TRIAPLE pts 3 8 3 5 3 b. Wat is de lading van dit pep=de bij pH7? -­‐2, -­‐1, 0, +1, +2 c. Teken één helical wheel voor TRIAPLETEIAPLETRIAPLE d. Welk aminozuur moet je vervangen (3x) om de helix het meest te stabilizeren en waarom? e. Dit pep=de kan een homo-­‐coiled-­‐coil vormen met zichzelf. Teken deze en geef evt stabilizerende interac=es aan. f. Welk aminozuur kun je nog veranderen om de coiled-­‐coil verder te stabilizeren 1 12 2a. Welke aminozuren vormen de cataly=c triad in chymotrypsine? (namen voluit) b. Welk aminozuur vormt een covalente binding met het substraat? c. Chymotrypsine kan ook p-­‐ntrophenolacetaat “knippen” , teken de producten d. Is water ac=ef betrokken bijj deze reac=e? Leg uit 5 3. De Kd voor de bio=ne-­‐streptavidine interac=e is 10-­‐15 M. Bij welke bio=ne concentra=e is 10% van de streptavidine moleculen bezet (ervanuitgaande dat de concentra=e streptavidine << 10-­‐15 M)? . 2 2 4. Welk(e) van de onderstaande moleculen komen/komt niet in eukaryo=sche membranen voor? Omcirkel het/de juiste antwoord(en): a.  Cholesterol b.  Cardiolipin c.  Triacylglycerol d.  Proteoglycan 5. Voor zetmeel (Starch) geldt (omcirkel het/de juiste antwoord(en): a.  Is een polymeer van lactose b.  Hee% geen 1-­‐6 vertakkingen c.  Is een mengsel van amylose en glycogeen d.  Bevat amylopec=ne +
3
3 -­‐ -­‐ -­‐ 6. Welke moleculen kunnen een “lipid bilayer” vormen in water? A
B
C
D
2 4 7. Welk(e) van de onderstaande structuren komt(en) voor in cellulose? Omcirkel deze O O 9 8 . Plaats de nummers bij de juiste plaatjes. 1=Ceramide, 2= Sphingomyelin, 3=Phospha=dic acid, 4=Triacylglycerol, 5=Phospha=dylcholine, 6=Phospha=dylinositol 4,5-­‐biphosphate 3 18 10. De grafiek toont de grafische weergave van de MM-­‐vergelijking voor een hypothe=sch enzym met (onderste curve) en zonder inhibitor a.  Hoe groot is Vmax in afwezigheid van inhibitor(geef ook de eenheid)? b. 
Hoe groot is Km (incl eenheid) in afwezigheid van inhibitor c. 
Hoe groot zijn Vmax en Km in aanwezigheid van inhibitor V0 d.  Wat voor type inhibitor is dit en waarom? e.  Als de enzymconcentra=e 1 microM is wat is dan de kcat (zonder inhibitor)? f. Bereken de specificiteitsconstante (incl. eenheden) 9. Voor een eenvoudige enzyma=sche reac=e geldt: 7 a. Hoe luidt de Michaelis-­‐Menten vergelijking voor deze reac=e? b. Wanneer geldt Km=Kd? Als k2 << k1, k2<<k-­‐1, k-­‐1=k1, of k-­‐1=0 4 Proe%entamen Biochemie MST gesloten boek gedeelte 16 1.a Teken de chemische structuur van het pep=de TRIAPLE Zie bijv fig. 3-­‐14, denk aan N-­‐term en C-­‐term, R-­‐groepen pts 3 8 3 5 3 b. Wat is de lading van dit pep=de bij pH7? -­‐2, -­‐1, 0, +1, +2 antwoord: 0= 2+ (van NH3+ (N-­‐term. en NH2+ (Arginine) -­‐2 (van COO-­‐ C-­‐term en Glutamate) c. Teken één helical wheel voor TRIAPLETEIAPLETRIAPLE. Zie linkerhelK figuur d. Welk aminozuur moet je vervangen (3x) om de helix het meest te stabilizeren en waarom? Proline = helixbreker e. Dit pep=de kan een homo-­‐coiled-­‐coil vormen met zichzelf. Teken deze en geef evt stabilizerende interac=es aan. Zie figuur, blauwe lijnen stabilizeren f. Welk aminozuur kun je nog veranderen om de coiled-­‐coil verder te stabilizeren. E9 naar R, rode lijnen (afstoSng) worden ook zoutbruggen (dus niet de alpha-­‐helix stabiliseren maar de duplex) 1 12 5 2 2 2a. Welke aminozuren vormen de cataly=c triad in chymotrypsine? (namen voluit) Aspartaat of Asparaginezuur, His2dine, Serine b. Welk aminozuur vormt een covalente binding met het substraat? Serine c. Chymotrypsine kan ook p-­‐nitrophenolacetaat “knippen” , teken de producten Zie figuur 6-­‐20. fenylgroep bindt in hydrophobic pocket, C=O aangevallen door Ser-­‐O-­‐, p-­‐nitrophenol released, acyl-­‐enzyme intermediate hydrolysed by water, ace2c acid produced. d. Is water ac=ef betrokken bijj deze reac=e? Leg uit Ja voor de hydrolyse van acyl-­‐enzym intermediate 3. De Kd voor de bio=ne-­‐streptavidine interac=e is 10-­‐15 M. Bij welke bio=ne concentra=e is 10% van de streptavidine moleculen bezet (ervanuitgaande dat de concentra=e streptavidine << 10-­‐15 M)? .gebruik formule voor theta (equaSon 5-­‐8), 1,1 x 10-­‐16 M 4. Welk(e) van de onderstaande moleculen komen/komt niet in eukaryo=sche membranen voor? Omcirkel het/de juiste antwoord(en): a.  Cholesterol b.  Cardiolipin c.  Triacylglycerol (schijnt sporadisch toch in membranen voor te komen, maar is in principe een opslagvet geen membraan-­‐vet) d.  Proteoglycan 5. Voor zetmeel (Starch) geldt (omcirkel het/de juiste antwoord(en): a.  Is een polymeer van lactose b.  Hee% geen 1-­‐6 vertakkingen c.  Is een mengsel van amylose en glycogeen d.  Bevat amylopecSne +
3
3 -­‐ -­‐ -­‐ 6. Welke moleculen kunnen een “lipid bilayer” vormen in water? A,C en D (B heeG kegelvorm en vormt dus micellen) A
B
C
D
2 4 7. Welk(e) van de onderstaande structuren komt(en) voor in cellulose? Omcirkel deze O O 9 8 . Plaats de nummers bij de juiste plaatjes. 1=Ceramide, 2= Sphingomyelin, 3=Phospha=dic acid, 4=Triacylglycerol, 5=Phospha=dylcholine, 6=Phospha=dylinositol 4,5-­‐biphosphate Sorry 5 stond er niet bij (foutje) 4 3 6 2 1 3 18 10. De grafiek toont de grafische weergave van de MM-­‐vergelijking voor een hypothe=sch enzym met (onderste curve) en zonder inhibitor a.  Hoe groot is Vmax in afwezigheid van inhibitor(geef ook de eenheid)? 2 x 10-­‐3 M/s b. 
V0 Hoe groot is Km (incl eenheid) in afwezigheid van inhibitor. 0,25 M c. 
Hoe groot zijn Vmax en Km in aanwezigheid van inhibitor. 1 x 10-­‐3 M/s en 0,125 M d.  Wat voor type inhibitor is dit en waarom? Mixed of oncompe22ef, Vmax en Km worden kleiner (Specifieker antwoord: oncompe22ef, omdat Vmax en Km met dezelfde factor (2x) kleiner worden, maar dat hangt heel erg af hoe goed je Km en Vmax afleest uit dit soort grafieken, daarvoor zijn dus de LB-­‐plots bedacht) d.  Als de enzymconcentra=e 1 microM is wat is dan de kcat (zonder inhibitor)? 2000 /s f. Bereken de specificiteitsconstante (incl. eenheden)= Kcat/Km= 2000/0,25= 8000 /Ms 7 9. Voor een eenvoudige enzyma=sche reac=e geldt: a. Hoe luidt de Michaelis-­‐Menten vergelijking voor deze reac=e? a.  Zie boek b. Wanneer geldt Km=Kd? Als k2 << k1, k2<<k-­‐1, k-­‐1=k1, of k-­‐1=0 Km= (k-­‐1+k2)/k1 wordt k-­‐1/k1 = Kd 4