(MIB-10306) Biochemie deel Vrijdag 29 februari 2008

Microbiologie en Biochemie (MIB-10306) Biochemie deel
Vrijdag 29 februari 2008, 9.00 - 12.00 uur
-
Begin met het invullen van je naam en registratienummer.
-
Alle antwoorden moeten op het vragenformulier worden ingevuld. Het aantal maximaal te scoren
punten wordt per onderdeel weergegeven.
-
Bij gebrek aan ruimte kan op de achterkant van pagina 5 geschreven worden.
-
Schrijf duidelijk, formuleer academisch en veel succes
Naam
:
Registratienummer
:
Handtekening
:
1)
Studierichting :
Benoem en beschrijf de vier bindingen of interacties die bepalend zijn voor de interactie tussen
moleculen in de cel. Geef verder aan welke de bijdrage is van de bindingen/interacties (positief,
negatief of neutraal) bij de vorming van een DNA dubbelhelix uit de twee complementaire
strengen. (8 p)
I)
II)
III)
IV)
2)
Beschrijf hoe men uitgaande van de structuur van DNA, erfelijkheid en de opslag van genetische
informatie kon verklaren. (3p)
-1-
3)
Organismen zijn heel divers, maar op biochemisch niveau is er een grote overeenkomstigheid
in het gebruik van moleculen en processen. Geef aan welke biochemische moleculen en
processen in alle organismen worden aangetroffen en welke conclusie met betrekking tot de
evolutie van soorten hieruit getrokken wordt? (6p)
4)
De nettolading van een polypeptideketen bij een bepaalde pH kan bepaald worden door de
pKa waarde van elke ioniseerbare groep te beschouwen. Als er sprake is van een lineair
polypeptide bestaande uit 10 aminozuren hoeveel α-carbonyl en α-aminogroepen moeten in
rekening worden gebracht bij het bepalen van de nettolading van het peptide. Welke groepen
beïnvloeden de nettolading nog meer? Verklaar je antwoord. (4p) Op de laatste pagina is een
tabel met de structuurformules van aminozuren aanwezig.
5)
Enzymen kunnen beschouwd worden als de schakel tussen dode stof en de levende cel. Geef de
drie belangrijkste eigenschappen van enzymen waardoor ze deze rol kunnen vervullen. (3p)
I)
II)
III)
-2-
6)
De Michaelis-Menten vergelijking is:
V0 =
VMAX [ S ]
[S ] + K M
Wat beschrijft deze vergelijking, geef aan wat de parameters betekenen en geef aan hoe deze te
bepalen zijn. (7p)
De Michaelis-Menten vergelijking beschrijft:
V0 =
VMAX =
KM =
7)
Hiernaast staat de structuurformule
van ATP. Beschrijf in moleculaire
termen waarom ATP een energierijk
molecuul is. (4p)
8)
Beschrijf het experiment van de reversibele ontvouwing en vouwing van het enzym ribonuclease.
(4p) Welke belangrijk biochemisch concept werd hiermee voor het eerst experimenteel
aangetoond? (1p)
-3-
9)
10)
Geef aan hoe bij mensen vrije energie die aanwezig is in voedselmoleculen in ATP terecht komt.
(6p)
Bedenk zelf een openvraag die op het examen gesteld kan worden en geef een volledig
antwoord. De vraag mag niet in zijn geheel of gedeeltelijk in dit examen gesteld zijn bij de
vragen 1 - 9. Hiermee kan je 4 bonuspunten verdienen.
11) Geef aan of de onderstaande uitspraken juist zijn (vakje zwart maken) of niet (niets doen). Elk
goed antwoord geeft 1p. Als je bij een vraag een nadere toelichting wilt geven, mag dat.
a)
0
Wanneer een substraat en een remmer samen kunnen binden aan een enzym dan zou er
sprake kunnen zijn van non-competitieve remming.
b)
0
Un-competitieve remming van een enzym kan tegengegaan worden door het toevoegen van
een overmaat substraat.
c)
0
Als het redoxpotentiaal verschil bij een reactie positief is, is er sprake van een spontaan
verlopende reactie.
d)
0
Een enzym met zijn cofactor gebonden noemt men een holoenzym.
e)
0
Een prothetische groep is een coenzym.
f)
0
Een coenzym kan bestaan uit een organische groep of een metaalion.
g)
0
In een ligatie reactie wordt een covalente binding gevormd. Deze is gekoppeld aan ATP
hydrolyse tot ADP en fosfaat.
h)
0
Het aminozuur histidine beïnvloedt door zijn speciale structuur de polypeptide backbone
structuur.
i)
0
Het aminozuur serine bevat een reactieve alifatische hydroxylgroep.
j)
0
Een mens bevat een ongeveer 100 g ATP. Per dag wordt ongeveer 1 kg omgezet.
-4-
k)
0
In het katabolisme wordt NAD+ door substraten geoxideerd.
l)
0
De hoeveelheid van een enzym in een cel wordt bepaald door regulatie van de transcriptie,
eiwitafbraak en allosterie.
m)
0
Geactiveerde carriers zijn kinetisch instabiel.
n)
0
Een enzym kan een reactie die met een effectieve chemische katalysator niet kan verlopen
ook niet mogelijk maken.
In het figuur is weergegeven welke de lading bij pH = 7.0 is van de ioniseerbare groepen van de vrije
aminozuren
-5-