Thema 1 stofwisseling

Chemie van het leven
Natuurlijke stoffen afkomstig van levende
organismen, plantaardig of dierlijk.
 Altijd element koolstof (C)
 Meestal waterstof (H) en zuurstof (O)
 Grote moleculen
Belangrijkste polymeren:
•Koolhydraten
•Vetten
•Eiwitten

Functies:
- Energieleverancier (glycogeen)
- Bouwstofplanten (cellulose)
Tabel 67F staan voorbeelden
3
 Algemene
formule:
(CH2O)n.
 Glucose= aldose
 Fructose zit C=O op de
tweede C= ketose
= zetmeel
Voor het schrijven van structuurformules van de koolhydraten
zijn er verschillende mogelijkheden, waarbij meestal de
koolstofatomen van de ring niet worden aangegeven.
Hieronder zie je dat voor glucose.
Als er maar één ring is zoals bij glucose en ribose, dan
spreken we van een monosacharide.
Twee ringen kunnen aan elkaar koppelen: dan spreken we
van een disacharide. Hier zie je dat schematisch voor
glucose.
De reactie waarbij uit een disacharide door een
reactie met water weer twee monosachariden
ontstaan heet hydrolyse.
Als heel veel glucose-eenheden aan elkaar koppelen krijg je een
poly-sacharide. De bekendste voorbeelden zijn:
- cellulose (bouwstof voor planten: hout), en
- amylose (energie-opslag in planten: zetmeel)
Het verschil tussen beiden is de manier van koppelen van de
glucose-eenheden. Dit is blauw omcirkeld.
Vetten en oliën zijn glycerolesters:
 ze ontstaan door condensatiereacties tussen de OHgroepen van glycerol en de zuurgroepen (–COOH)
van drie vetzuren. Ze zijn apolair.
Vetten zijn vast bij kamertemperatuur.
 Ze bevatten vooral verzadigde vetzuren (vetzuren
met uitsluitend enkelvoudige bindingen tussen de
C-atomen).
Oliën zijn vloeibaar bij kamertemperatuur.
 Ze bevatten vooral onverzadigde vetzuren (vetzuren
met een of meer dubbele bindingen tussen de Catomen).
Vetten zijn opgebouwd uit twee structuurelementen:
- glycerol, en
- vetzuren
Hieronder is de structuur van glycerol op verschillende
manieren weergegeven.
Glycerol heeft drie OH-groepen.
Bij vetzuren is er sprake van een lange koolstofketen en een COOHgroep.
Hieronder is dat op verschillende manieren getekend.
Vetzuren kunnen met hun COOH-groep koppelen aan de
OH-groepen van glycerol. Dan krijg je een vet.
Schematisch heb je dan de volgende structuur.
Het koppelen is een condensatie- reactie.
Bij vetten zoals rundvet bestaan
de ketens steeds uit een heleboel
CH2.
Bij een olie zoals olijfolie is dat
ook zo, maar ergens in de
vetzuurketen zit een dubbele
binding.
Je hebt dan een onverzadigd
vetzuur met een knik in de keten.
Een verzadigd vetzuur heeft geen
knik.

Onder invloed van het enzym lipase
gehydrolyseerd. Hierbij ontstaand de vrije
vetzuren en glycerol.


Vetzuren die het lichaam niet zelf kan maken
noem je essentiele vetzuren.
Voorbeelden zijn omega 3- en omega 6vetzuren. (Cijfer geeft de plaats van de eerste
dubbele binding aan, geteld vanaf andere
kant van de zuurgroep)
Een eiwitmolecuul bestaat uit een of meer
polypeptideketens. Een polypeptide is een
polymeer van aminozuren.
 Een peptidebinding tussen twee aminozuren
ontstaat door condensatiereactie tussen de
aminegroep (–NH2) van het ene aminozuur en
de zuurgroep (–COOH) van het andere
aminozuur.

Enkele voorbeelden van aminozuren:
De algemene structuurformule voor
een aminozuur is:
Alanine (Ala)
Glutaminezuur (Glu)
Arginine (Arg)
Glycine (Gly)
Asparagine (Asn)
Histidine (His)
Asparaginezuur (Asp)
Proline (Pro)
Cysteïne (Cys)
Serine (Ser)
Glutamine (Gln)
Tyrosine (Tyr)
Elk aminozuur heeft zijn eigen afkorting van 3 letters (zie tussen
haakjes). Die afkortingen hoef je niet te kennen, maar je moet ze
wel kunnen opzoeken in je BINAS.
De aminozuren verschillen van elkaar in de restgroep.
Bij serine is die restgroep CH2OH.
Essentiële aminozuren
Er zijn 8 aminozuren die ons lichaam niet zelf kan maken.
Die moet je via het voedsel binnen krijgen.
Isoleucine (Ile)
Fenylalanine (Phe)
Leucine (Leu)
Threonine (Thr)
Lysine (Lys)
Tryptofaan (Trp)
Methionine (Met)
Valine (Val)
Bij sommige aminozuren is er een
ringstructuur in de restgroep. Bijvoorbeeld
een zesring (C6H5) bij fenylalanine.
=
Binas 67C
zuur-groep
Aminogroep
24
Twee aminozuren kunnen op de volgende manier aan elkaar
koppelen. Hierbij komt water (H20) vrij.
Zo ontstaat een zogenaamd dipeptide. De plaats waar de
koppeling heeft plaats gevonden en waar een nieuwe binding is
ontstaan heet een peptide binding.
Aan het dipeptide kan opnieuw een aminozuur koppelen.
Nu ontstaat een tripeptide met twee peptide bindingen
(blauw).
Vervolgens kunnen nog meer aminozuren koppelen.
Zo ontstaat een polypeptide.
Eiwitten zijn polypeptiden.
De ruimtelijke bouw van een eiwitmolecuul
wordt bepaald door:
 de primaire structuur: de aminozuurvolgorde
in de polypeptideketen(s);
 de secundaire structuur: de spiraalvorm (ahelix), verstevigd door waterstofbruggen;
 de tertiaire structuur: knikken in de
spiraalvorm, vooral door zwavelbruggen;
 de quartaire structuur (soms): meerdere
polypeptideketens vormen samen één
eiwitmolecuul.
Dat kralensnoer kan op allerlei manieren gevouwen en
opgerold zijn, waarbij soms dwarsverbindingen ontstaan via
zwavelbruggen.
Dat gebeurt op plaatsen waar het zwavelbevattende aminozuur
cysteïne zit.
Je kunt de structuur van een eiwit op verschillende manieren
veranderen, bijvoorbeeld door de temperatuur te verhogen of de
pH te veranderen, bijvoorbeeld door zuur (H+) toe te voegen.
Waterstofbruggen en zwavelbruggen worden dan verbroken,
waardoor het opgerolde eiwitmolecuul zich ontvouwt.
We noemen dit denatureren. Een bekend voorbeeld is het koken
van een ei.